Springen naar inhoud

Glycogeensynthase en atp


  • Log in om te kunnen reageren

#1

Klintersaas

    Klintersaas


  • >5k berichten
  • 8614 berichten
  • VIP

Geplaatst op 08 januari 2010 - 16:25

Het sleutelenzym van de glycogeensynthese (de opbouw van glycogeen uit glucose) is het glycogeensynthase, dat in twee vormen voorkomt: het glycogeensynthase a (gedefosforyleerde vorm, actief) en het glycogeensynthase b (gefosforyleerde vorm, inactief).

Glycogeensynthase a wordt m.b.v. ATP, de belangrijkste energiedragende molecule in ons lichaam, gefosforyleerd tot glycogeensynthase b en dus inactief gemaakt. Dit lijkt mij een tegenstrijdigheid. Immers, wanneer er veel ATP is, betekent dit dat de energie-inhoud van de cel voldoende hoog is en dat er energie vastgelegd kan worden in glycogeen. Ik zou in dit geval dus verwachten dat het glycogeensynthase geactiveerd wordt i.p.v. geïnactiveerd.

Kan er iemand mijn redeneerfout aanwijzen?

Alvast bedankt!

Geloof niet alles wat je leest.

Heb jij verstand van PHP? Word Technicus en help mee om Wetenschapsforum nog beter te maken!


Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Wouter_Masselink

    Wouter_Masselink


  • >5k berichten
  • 8252 berichten
  • VIP

Geplaatst op 08 januari 2010 - 19:25

Kijk ook eens naar de kinases en de phosphatases die deze verhouding regelen.
http://en.wikipedia..../Protein_kinase
http://en.wikipedia....iki/Phosphatase
en ook
http://en.wikipedia....hase#Regulation

Zoals je het mechanisme beschrijft zo heb ik het ook begrepen, hoewel het een beetje versimpeld is weergegeven.

Je redenatie is inderdaad apart... Laat ik eens een andere redenatie proberen:
Glycogeensynthase zet energie vast in glycogeen, als er een bepaalde hoeveelheid energie is vastgezet en er nog steeds energie in de cel bij komt dan is je glycogeen voorraad op een gegeven moment 'vol'. Als er dan toch energie in overvloed is, kan je deze extra energie rustig gebruiken om je glycogeensynthase te verminderen. Waarschijnlijk zal de regulatie van deze verhouding door glucose ook een belangrijke rol spelen.

Kijk eens hoe het andersom zou gaan. Nu is er energie nodig om de glycogeensynthase af te remmen. Echter als we het om zouden draaien zou het helemaal niet kloppen: als je al weinig energie hebt (weinig glycogeen) zou je ATP nodig hebben om je glycogeensynthase te starten. Dat is zelfs nog minder logisch...

Waarom dingen gaan zoals ze gaan is soms lastig te begrijpen, zeker als je naar een select stuk van een vrij complex geheel kijkt.
"Meep meep meep." Beaker

#3

Ensiferum

    Ensiferum


  • >250 berichten
  • 662 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 08 januari 2010 - 20:04

Hangt dat ook niet af van het kinase? Als een hoge ATP concentratie het kinase bvb. uitzet gaat je redenering niet meer op. Een hoge glycogeenconcentratie kan dan het kinase terug aanzetten.

#4

Wouter_Masselink

    Wouter_Masselink


  • >5k berichten
  • 8252 berichten
  • VIP

Geplaatst op 08 januari 2010 - 23:13

PK's zijn voor zover ik weet stuk voor stuk ATP afhankelijk. Nu ben ik hier zeker geen expert in (PTP's weet ik meer over), maar voor zover ik weet is ATP een van de belangrijkste limiting factors in PK's. Ik zou me natuurlijk voor kunnen stellen dat wanneer je boven de fysiologische grensen van [ATP] gaat zitten dat je dan de activiteit van PK's zou kunnen verminderen. Zelfs dat lijkt me nog steeds moeilijk. Op een gegeven moment is ATP gewoon maximaal aanwezig en zal de activiteit van de PK in kwestie niet verder toe nemen, directe afname door een overmaat aan ATP lijkt me erg sterk.
"Meep meep meep." Beaker

#5

Ensiferum

    Ensiferum


  • >250 berichten
  • 662 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 08 januari 2010 - 23:54

PK's zijn voor zover ik weet stuk voor stuk ATP afhankelijk. Nu ben ik hier zeker geen expert in (PTP's weet ik meer over), maar voor zover ik weet is ATP een van de belangrijkste limiting factors in PK's. Ik zou me natuurlijk voor kunnen stellen dat wanneer je boven de fysiologische grensen van [ATP] gaat zitten dat je dan de activiteit van PK's zou kunnen verminderen. Zelfs dat lijkt me nog steeds moeilijk. Op een gegeven moment is ATP gewoon maximaal aanwezig en zal de activiteit van de PK in kwestie niet verder toe nemen, directe afname door een overmaat aan ATP lijkt me erg sterk.

Ik had het dan eerder over een kinase-kinase, dat gevoeliger is voor zo'n hoge ATP hoeveelheid dan het gewone kinase.

#6

Wouter_Masselink

    Wouter_Masselink


  • >5k berichten
  • 8252 berichten
  • VIP

Geplaatst op 09 januari 2010 - 14:03

Een kinase-kinase is voor zijn katalytische activiteit afhankelijk van ATP. Hetzelfde verhaal gaat hier dus ook op.
"Meep meep meep." Beaker

#7

Ensiferum

    Ensiferum


  • >250 berichten
  • 662 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 09 januari 2010 - 16:11

Een kinase-kinase is voor zijn katalytische activiteit afhankelijk van ATP. Hetzelfde verhaal gaat hier dus ook op.

We starten met een hoog ATP gehalte. Vreemd genoeg zou dan deze ATP niet gestockeerd worden in glycogeen omdat het synthase enzym door een kinase wordt geïnhibeerd en dit kinase wordt actiever naarmate er meer ATP is. Maar als een kinase kinase erbij komt kijken, dan klopt het geheel toch wel?

Hoog ATP stimuleert het glycogeen synthase, kinase en kinase kinase. Als je echt veel ATP hebt, dan gaat je kinase kinase optimaal werken. Dan gaat het kinase er toch onderdoor, ook al krijgt het zelf stimulatie door ATP? En in dat geval wordt je synthase weer actief?

Natuurlijk, als er nog een kinase kinase kinase is, zit je weer met iets anders...

#8

Wouter_Masselink

    Wouter_Masselink


  • >5k berichten
  • 8252 berichten
  • VIP

Geplaatst op 09 januari 2010 - 17:15

Duidelijk, ik dacht dat je direct inhibitie van een kinase-kinase bedoelde door een hoge [ATP].

Waar het dus op neer komt, het hier weergegeven proces is te beknopt om de 'logica' erachter te snappen. Er zijn meer processen feedbacklooops en whatnot bijbetrokken dan in de openingspost weergegeven.
"Meep meep meep." Beaker





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures