Springen naar inhoud

Aminozuren/eiwitten


  • Log in om te kunnen reageren

#1

Xanatos

    Xanatos


  • 0 - 25 berichten
  • 19 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 15 februari 2005 - 13:06

Door speciale eiwitten wordt het DNA 'afgelezen' en eerst vertaald naar een RNA (Ribo Nucleid Acid)-streng. Die wordt vanuit de kern naar elders getransporteerd, bv. het Golgi-apparaat, en daar door ribosomen (grote complexen van RNA en eiwitten) een of meerdere malen afgelezen en vormt daarbij steeds een eiwitketen. Vaak worden er voordat het eiwit zijn vorm krijgt nog delen van de eiwitketen afgesplitst, de ontstane eiwitketen rolt zich nu spontaan op en krijgt daarbij een specifieke vorm die het geschikt maakt om zijn functie uit te oefenen, bijvoorbeeld het splitsen van een suiker in het voedsel.


Bron: http://nl.wikipedia.org/wiki/DNA


Spontaan bestaat niet :) weet iemand waarom de eiwitketen zich oprolt?

(soz, ik kan het echt neit vinden) iig bedank

Xanatos

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Napoleon1981

    Napoleon1981


  • >1k berichten
  • 2399 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 15 februari 2005 - 13:19

Ik ben geen biochemicus, maar het eiwit zoekt zijn laagste energie vorm. Daarbij spelen bepaalde intramoleculare krachten een rol, denk aan bijvoorbeeld aan dipolen enz.

#3

biochemiefreak

    biochemiefreak


  • >1k berichten
  • 2330 berichten
  • VIP

Geplaatst op 15 februari 2005 - 14:00

Hierbij speelt het enzym TRX thioredoxine een belangrijke rol. Vooral op het gebied van zwavelbindingen tussen de cys aminozuren. Onder andere door dit enzym krijg je een vorm.

MvG Ron

#4

rwwh

    rwwh


  • >5k berichten
  • 6847 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 15 februari 2005 - 20:10

Er zijn verschillende experimenten gedaan met synthetisch gemaakte eiwitten. Sommige eiwitten vouwen zich inderdaad spontaan! Andere eiwitten worden alleen in een cel-omgeving met hulp van andere eiwitten in de juiste vorm gevouwen.

Inderdaad speelt de energie van waterstofbruggen en andere contacten tussen de aminozuren een belangrijke rol. Zeker in het geval er helices in het eiwit zitten zullen die als eerste worden gevormd. Daarna misschien de andere secundaire-structuurkenmerken. En als laatste vouwt het eiwit zich geheel.

Veel eiwitten bestaan uit meerdere domeinen: meerdere bolvormige stukken die onafhankelijk van elkaar kunnen opvouwen, en waartussen de verbinding flexibel blijft.

#5

seth_CF

    seth_CF


  • >25 berichten
  • 62 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 februari 2005 - 11:18

mss kan ik je hiermee helpe me deze pagina


http://nl.wikipedia.org/wiki/DNA


S

#6

Caesium

    Caesium


  • >250 berichten
  • 254 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 februari 2005 - 11:25

Ik betwijfel of hij daar nog wat aan heeft, want dat is dezelfde site als hij zijn info vanaf haalde... :)

#7

Spanko

    Spanko


  • 0 - 25 berichten
  • 13 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 28 februari 2005 - 13:48

Zoals je waarschijnlijk weet onderscheidden de verschillende aminozuren zich van elkaar door de het verschil in restgroepen. Deze groepen hebben verschillende eigenschappen (polair, apolair, negatief geladen, postief geladen.) Zo zullen ze na polymersatie elkaar aantrekken of afstoten etc. Nu is het ook zo dat er hulp ewitten betrokken zijn bij eiwit vouwing, dit zijn de zgn. chaperone eiwitten. Maar dit is niet voor elk eiwit het geval. een de-renaturatie proef kan uitsluitsel geven of er andere factoren betrokken zijn bij de eiwitvouwing van een specifiek proteine.

Ik hoop dat je wat kan met dit verhaal. Gebruik anders de termen in google....

Protein folding in eukaryote/ prokaryote organisms

chaperone proteines etc. .

succes





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures