Springen naar inhoud

Aminozuren bij pH X


  • Log in om te kunnen reageren

#1

brext

    brext


  • 0 - 25 berichten
  • 6 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 23 december 2005 - 21:28

Hallo,

Er zijn een stuk of 20 AZ. Nu vraag ik mij af hoe die AZ reageren wanneer ze in een (fysiologische) oplossing van bepaalde pH terechtkomen. Dit kan nl. onderandere gevraagd worden op ons examen.

Ik weet wel dat sommige AZ worden beschreven als hydrofoob (alanine, valine, leucine, isoleucine, methionine, cysteine) en sommige als zuur/hydrofiel (asparaginezuur, glutaminezuur, lysine en arginine en histidine) . Ik weet ook dat er 3 aromatische aminozuren zijn (phenylalanine, tryptofaan en tyrosine)

Maar kan er iemand mij zeggen (eventueel met behulp van enkele alg. eigenschappen, stellingen, weetjes, ) hoe een bepaald aminozuur zal reageren (pos of neg. worden?) bij een bepaalde pH. Is er een algemene regel, of is het bij ieder AZ anders?

Bij extreem lage pH zullen ze -vermoed ik- dissociŽren.



Alvast bedankt!

Brecht

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Roy van Heesbeen

    Roy van Heesbeen


  • >250 berichten
  • 740 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 23 december 2005 - 21:54

Dit hangt allemaal af van het iso electrisch punt.
Bij de een bepaalde pH staan de zuren of basische aminozuren een H+ af, of ze nemen er een op. Voor elk aminozuur is dit punt verschillend.
Dit is dus ook de reden waarom goed moet oppassen met eiwitten bij een pH waar ze van nature niet in voorkomen.
Hierdoor kan een eiwit andere vormen aannemen of soms ook denatureren.
Als je zoekt via google kun je de iso electrische punten snel opzoeken (bijvoorbeeld bij Wikipedia)

#3

Napoleon1981

    Napoleon1981


  • >1k berichten
  • 2399 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 23 december 2005 - 22:44

Bedoel je een aminozuur zelf, of in een eiwit/peptide?

Elk aminozuur heeft namelijk een zure en basische functie, en sommige hebben nog een basischefunctie extra zoals arginine.

#4

brext

    brext


  • 0 - 25 berichten
  • 6 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 23 december 2005 - 23:29

Bedoel je een aminozuur zelf, of in een eiwit/peptide?

Elk aminozuur heeft namelijk een zure en basische functie, en sommige hebben nog een basischefunctie extra zoals arginine.


Ja, ik bedoel het AZ zelf, dus niet vervat in een proteine.

Idd, de iso electrische punten en de pKa waarden zijn ook belangrijk (we moeten deze ook kennen voor het ex.); een AZ met een pKa van bvb 7.6 zal stabieler zijn in een fysiologisch milieu dan in een zuur milieu, dat is logisch.

Maar toch begrijp ik nog niet hoe je bvb hydrofoob/fiel kunt koppelen aan basisch/zuur, negatief/positief. De prof vind het zeer belangrijk dat we op al deze zaken direct moeten kunnen inspelen. Wij moeten dus AZen kunnen teken bij pH x bvb.


Alvast machtig bedankt voor de snelle reply's!

Gr

#5

Napoleon1981

    Napoleon1981


  • >1k berichten
  • 2399 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 23 december 2005 - 23:45

Nou het is heel simpel. Een zuur kan gedeprotoneerd worden in basisch milieu. De lading wordt dan negatief, omdat het een proton afstaat. Een geladendeeltje (denk aan een ion van een zout) lost zeer goed op in water en is dus zeer hydrofiel. Een base kan een proton opnemen in zuur mileu en wordt dan positief geladen en lost dus goed op in water.

Verder kun je ook wat over het hydrofiele/hydrofobe (polair/apolair) karakter zeggen door te kijken naar de struktuur. Heeft een aminozuur een functionele groep? Dit komt ten goeden aan het polaire karakter. Een benzeen ring zoals bijvoorbeeld in phenylalanine geeft het aminozuur een apolair karakter.

#6

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 24 december 2005 - 09:54

Je moet oppassen om niet verschillende zaken door elkaar te halen! ELK aminozuur kan zich gedragen als een zuur (COOH-groep gedeprotoneerd), als een neutraal 'zwitterion' (COOH-groep gedeprotoneerd en NHx-groep geprotoneerd) en als een base (NHx-groep geprotoneerd).

De functionaliteit van de 'R-groep' voegt EXTRA functionaliteit aan het molecuul toe: apolair (bijv. alanine, leucine), polair (bijv. cysteine en serine), aromatisch (bijv. phenylalanine en tryptofaan), zuur (bijv. asparaginezuur
en glutaminezuur) en basisch (bijv. arginine en lysine).....

Een aminozuur kan dus MEERDERE types functionaliteit tegelijk vertonen :eusa_sick:

Wat betreft het gedrag bij een bepaalde pH: elk aminozuur zal bij een verschillende pH protoneren/deprotoneren.... voor aminozuren met 'dubbele' zuur/base functionaliteit (bijv. asparaginezuur en lysine) krijg je dus 4 'omslagpunten': dubbel negatief, negatief, 'neutraal' (zwitterion!), enkel positief en dubbel positief...

#7

brext

    brext


  • 0 - 25 berichten
  • 6 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 24 december 2005 - 10:02

Dus als een base een proton opneemt in zuur milieu wordt hij hydrofieler?

Er bestaan ook nog polaire NIET geladen Aminozuren EN ze zijn hydrofiel?? (asparagine, glutamine, serine en threonine) hoe kan dat dan worden verklaard?

Is dit gewoon omdat ze bvb H-bruggen kunnen aangaan of zo of heeft de pKa er dan weer iets mee te maken?

Thx

#8

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 24 december 2005 - 10:37

Let op: een aminozuur is ALTIJD geladen! 'Neutraal' betekent alleen maar dat de NETTO lading 0 is (je hebt dan te maken met zo'n al genoemd 'zwitterion')....

Een basische groep die een proton opneemt in zuur milieu wordt positief geladen, en dus inderdaad 'hydrofieler'... hij gaat makkelijker interactie aan met het zuurstof-atoom van watermoleculen.

'Hydrofiel' slaat hier op een polaire groep IN DE ZIJKETEN, bijv. bij de 4 door jou genoemde aminozuren. Polair betekent alleen maar dat er een groep met verschoven ladingen aanwezig is, en deze is 'aantrekkelijk' voor een polair molecuul als water (inderdaad via de vorming van H-bruggen!)....

Nogmaals: hou in de gaten dat er TWEE zaken door elkaar spelen: de eigenschappen van de hoofdketen (NH2-CR-COOH), en die van de zijketen ('R-groep')!

#9

Trijn

    Trijn


  • 0 - 25 berichten
  • 24 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 24 december 2005 - 11:17

In een normale fysiologische ph( = 7), zoals in onze cellen, komen de AZ voor als zwitterion, positief en negatieve lading dus.

K.

#10

dominique_CF

    dominique_CF


  • 0 - 25 berichten
  • 9 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 25 december 2005 - 23:10

Ik heb over dit onderwerp ook een vraagje. Hoe komt het juist dat aminozuren anders gaan reageren bij verschillende PH's (versch omslagpunten). Blijkbaar reageert een groep pas als de PH gelijk is aan zijn PKz. (glutaminezuur bv) En hoe moet je dan juist het iso-elektrischpunt bepalen?
bedankt
Kite high or stay low!

#11

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 26 december 2005 - 01:13

Aminozuren gedragen zich niet anders dan 'gewone' zuren en basen.... afhankelijk van de pH (concentratie H+) en de zuur/base-sterkte van hun groepen worden ze geprotoneerd/gedeprotoneerd..... ze zijn alleen 'bijzonder' in de zin dat ze per definitie een zure EN een basische groep bevatten, en bij neutrale pH als zwitterion voorkomen :eusa_sick:

Hun iso-electrische punten (2 of 3) worden gewoon bepaald met een titratie.

#12

dominique_CF

    dominique_CF


  • 0 - 25 berichten
  • 9 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 26 december 2005 - 09:06

Ze komen toch niet steeds als zwitterion voor bij neutrale ph? Glutaminezuur gedraagd zich als zwitterion bij ph van 2,2 tot 4,3. ==> IEP: (2,2+4,3)/2 = 3,25
Kite high or stay low!

#13

brext

    brext


  • 0 - 25 berichten
  • 6 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 26 december 2005 - 12:33

Aminozuren gedragen zich niet anders dan 'gewone' zuren en basen.... afhankelijk van de pH (concentratie H+) en de zuur/base-sterkte van hun groepen worden ze geprotoneerd/gedeprotoneerd..... ze zijn alleen 'bijzonder' in de zin dat ze per definitie een zure EN een basische groep bevatten, en bij neutrale pH als zwitterion voorkomen :eusa_sick:

Hun iso-electrische punten (2 of 3) worden gewoon bepaald met een titratie.

een zure EN een basiche groep wordt gezegd; waarom worden de AZ glutaminezuur en asparaginezuur dan ZURE AZ genoemd? Dit zijn de enige 2 AZ die de term zuur in de naam zelf hebben...

Of is dit om het nog wat onduidelijker te maken?

Voor de studenten: nog veel blokgenot!

Gr

#14

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 26 december 2005 - 13:01

Dominique, ik bedoelde niet pH 7, maar de pH waarbij het molecuul 'neutraal geladen' is (zie mijn eerdere posts in deze topic) :eusa_sick:

Brext,

je moet mijn 2e post van 24 december even lezen.... de naam 'zure aminozuren' slaat op de functionaliteit in de zijketen (extra COOH-groep), NIET op de zuurgroep die altijd aanwezig is in de hoofdketen.

Om e.e.a. duidelijker te maken hieronder een plaatje van alle ('natuurlijke')aminozuren. De extra aanduidingen voor functionele groepen (zuur, basisch, polair, apolair, aromatisch) slaan altijd op de groepen in de zijketen (in alle plaatjes, behalve Glycine, de groep aan de LINKERkant v/h molecuul), zie ook mijn 1e post van 24 december.....

Geplaatste afbeelding





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures