Springen naar inhoud

Enzymen, activeringsenergie, pH


  • Log in om te kunnen reageren

#1

dagmartje

    dagmartje


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 15:27

Hallo,

Ik heb een profielwerkstuk gemaakt over bioluminescentie, de lichtreactie die plaatsvindt bij o.a. vuurvliegjes e.d. Deze reactie is een enzymreactie. Over enzymreacties en enzymen had ik twee vraagjes.

Een enzym versnelt een reactie door de activeringsenergie te verlagen, maar hoe verlaagt een enzym deze?

En mijn tweede vraag:

Waarom vervormt bij een afwijkende pH-waarde het actieve centrum van een enzym?

Hoop dat iemand mij kan helpen, in ieder geval bedankt.



Dagmar

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Fuzzwood

    Fuzzwood


  • >5k berichten
  • 11101 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 19 januari 2006 - 15:33

Hallo,

Ik heb een profielwerkstuk gemaakt over bioluminescentie, de lichtreactie die plaatsvindt bij o.a. vuurvliegjes e.d. Deze reactie is een enzymreactie. Over enzymreacties en enzymen had ik twee vraagjes.

Een enzym versnelt een reactie door de activeringsenergie te verlagen, maar hoe verlaagt een enzym deze?

En mijn tweede vraag:

Waarom vervormt bij een afwijkende pH-waarde het actieve centrum van een enzym?

Hoop dat iemand mij kan helpen, in ieder geval bedankt.



Dagmar

Hier zeg je al iets fout, de katalysator (in dit geval je enzym) kan alleen de activeringsenergie verlagen. Niets meer en niets minder, ook niet versnellen.

De biomedici mogen mij nu bashen als ik dit fout heb, maar de meeste enzymen werken volgens mij door bijvoorbeeld te hechten aan een dipool en zo een naastgelegen groep reactiever te maken, of bijvoorbeeld een amideverbinding open te breken en er zo iets tussenplaatsen.

Veranderd door FsWd, 19 januari 2006 - 15:33


#3

dagmartje

    dagmartje


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 15:46

aha, dat maakt 't een heel klein beetje duidelijker, bedankt:)

#4

Roy van Heesbeen

    Roy van Heesbeen


  • >250 berichten
  • 740 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 16:34

een enzym verplaatst het evenwicht ook niet, hier worden ook vaak fouten mee gemaakt.

#5

dagmartje

    dagmartje


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 16:55

nee oke, maar aan de hand van een enzym verloopt een reactie wel sneller toch? Doordat hij de activeringsenergie verlaagt worden er sneller bepaalde substraten omgezet in reactieproducten, althans zo heb ik het begrepen. Van mijn leraar moet ik alleen uitzoeken hoe zo'n enzym die activeringsenergie verlaagt maar goed daar kom ik niet echt uit.

#6

Fuzzwood

    Fuzzwood


  • >5k berichten
  • 11101 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 19 januari 2006 - 19:13

nee oke, maar aan de hand van een enzym verloopt een reactie wel sneller toch? Doordat hij de activeringsenergie verlaagt worden er sneller bepaalde substraten omgezet in reactieproducten, althans zo heb ik het begrepen. Van mijn leraar moet ik alleen uitzoeken hoe zo'n enzym die activeringsenergie verlaagt maar goed daar kom ik niet echt uit.

Zoals ik al zei, de katalysator versnelt niets.

#7

witte_CF

    witte_CF


  • >25 berichten
  • 40 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 19:35

De actieve site van een enzyme bestaat meestal uit een holte waarin een aantal restgroepen van de aminozuren gesitueerd zijn. Deze hebben affiniteit voor een bepaald substraat. Bijvoorbeeld heeft glutaminezuur bij fysiologische pH een COO- die dan zoals FsWd zegt een reactie kunnen katalyseren door bv ergens tijdelijk een H+ op te nemen zodat een dubbele binding kan gevormd worden na radicaalvorming, en deze later dan ergens terugzetten. Als je echter nu je pH gaat verlagen tot onder de pKa van glutaminezuur zal de COO- geprotoneerd worden tot een COOH groep. Deze kan natuurlijk geen H+ meer opnemen en de activiteit van het enzyme gaat verloren.

Op die manier wordt ook de activeringsenergie verlaagd. Een H+ afgeven aan de omgeving kost veel meer energie dan een H+ afgeven aan een enzyme die er affiniteit voor vertoont.

#8

rwwh

    rwwh


  • >5k berichten
  • 6847 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 19 januari 2006 - 19:56

Hier zeg je al iets fout, de katalysator (in dit geval je enzym) kan alleen de activeringsenergie verlagen. Niets meer en niets minder, ook niet versnellen.

De biomedici mogen mij nu bashen als ik dit fout heb, maar de meeste enzymen werken volgens mij door bijvoorbeeld te hechten aan een dipool en zo een naastgelegen groep reactiever te maken, of bijvoorbeeld een amideverbinding open te breken en er zo iets tussenplaatsen.

Toch is het wel waar, hoor: een katalysator versnelt de reactie door de activeringsenergie te verlagen. Wel is het ALTIJD zo dat een katalysator de voorwaartse en teruggaande reactie in een evenwicht precies met dezelfde factor versnelt. Daardoor verandert de ligging van het evenwicht niet: Keq ~ v(terug)/v(heen) is constant.

En ik ben geen biomedicus.... Wat jij beschrijft zijn mogelijke manieren waarop een enzym een activeringsenergie kan verlagen. Meer algemeen geldt dat dat gebeurt doordat het reactie-intermediair energetisch wordt begunstigd.

#9

Absynd

    Absynd


  • >25 berichten
  • 26 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 20:13

Enzymes versnellen een reactie dus wel degelijk.
Vb:H2CO3<-->H2O+CO2
Zonder katalysator zal het +- een uur duren vooraleer het evenwicht zich instelt, in aanwezigheid van koolzuurdehydrogenase (een enzyme) zal dit evenwicht zich 10.000.000 maal sneller instellen.
Het evenwicht zal inderdaad ongewijzigd blijven aangezien enzymes zich ook aan de massawet moeten houden.

Veranderd door Aabsynd, 19 januari 2006 - 20:14


#10

rwwh

    rwwh


  • >5k berichten
  • 6847 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 19 januari 2006 - 21:22

Met de massawet heeft dit niets te doen. Het heeft te maken met de Arrheniusvergelijking, en met de thermodynamische wetten: energie, enthalpie, entropie, temperatuur en vrije energie zijn toestandsvariabelen. De route tussen twee toestanden kan het energieverschil niet veranderen.

#11

Absynd

    Absynd


  • >25 berichten
  • 26 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 21:49

Groot gelijk, massawet heeft hier inderdaad niets mee te maken...
Heb het allemaal een beetje door elkaar gehaal(schandalig, vandaag juist examen van die materie gehad :P I'm very very ashamed)
Maar wat die reactiesnelheid betrefte had ik toch wel gelijk he? Zou ander niet weten waar enzymes(of is het nu toch enzymen???) goed voor zijn

Veranderd door Aabsynd, 19 januari 2006 - 21:51


#12

dagmartje

    dagmartje


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 19 januari 2006 - 21:52

De actieve site van een enzyme bestaat meestal uit een holte waarin een aantal restgroepen van de aminozuren gesitueerd zijn. Deze hebben affiniteit voor een bepaald substraat. Bijvoorbeeld heeft glutaminezuur bij fysiologische pH een COO- die dan zoals FsWd zegt een reactie kunnen katalyseren door bv ergens tijdelijk een H+ op te nemen zodat een dubbele binding kan gevormd worden na radicaalvorming, en deze later dan ergens terugzetten. Als je echter nu je pH gaat verlagen tot onder de pKa van glutaminezuur zal de COO- geprotoneerd worden tot een COOH groep. Deze kan natuurlijk geen H+ meer opnemen en de activiteit van het enzyme gaat verloren.

Op die manier wordt ook de activeringsenergie verlaagd. Een H+ afgeven aan de omgeving kost veel meer energie dan een H+ afgeven aan een enzyme die er affiniteit voor vertoont.

Denk dat ik hier wel het antwoord op mijn vraag heb gevonden, heel erg bedankt iedereen!

Dagmar





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures