Springen naar inhoud

titratie aminozuur


  • Log in om te kunnen reageren

#1

Sophie3222

    Sophie3222


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 12 mei 2006 - 11:57

Hey,

Hoe kan je ook alweer precies zien op de titratiecurve dat het getritreerde aminozuur net voldoende, te weinig of te veel geprotoneerd was bij aanvang van de titratie?

Veranderd door Sophie3222, 12 mei 2006 - 11:57


Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 12 mei 2006 - 12:32

Wat bedoel je met "te veel geprotoneerd"? Afhankelijk van de pH zullen verschillende groepen in het aminozuur geprotoneerd/gedeprotoneerd worden, dus of het teveel, te weinig of precies goed is, zal afhankelijk zijn wat jij ermee wilt doen! ;)

#3

Sophie3222

    Sophie3222


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 14 mei 2006 - 18:27

kijk het is de bedoeling om van een 10ml volledig geprotoneerd glycine-oplossing (volgens mij bedoelen ze daarmee de netto pos. geladen vorm van glycine, ben daar natuurlijk niet zeker van maar kan niets anders verzinnen)daar moeten we 15ml water bij toevoegen en dat magnetisch roeren. Daarna titreren we het zooitje met natriumhydroxide. Daar moet je dan iedere ph-waarde opschrijven en een titratiecurve maken.

Een bijvraag is nu, hoe je kan zien aan de titratiecurve of het aminozuur voldoende, net te weinig, of net te veel geprotoneerd was.

Volgens mij zul je dat wss zien aan de plaats waar je PI-punt ligt. en hoeveel je NaOH hebt moeten toevoegen.

ps: beide 0,5M moest dat iets ertoe doen.

Veranderd door Sophie3222, 14 mei 2006 - 18:36


#4

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 14 mei 2006 - 21:28

Je aanname (volledig geprotoneerd, en dus eenwaardig positief) lijkt me goed, en dan verwacht je dus twee omslagpunten.

Het enige wat ik kan bedenken: krijg je maar 1 omslagpunt, dan was het glycine "te weinig" geprotoneerd, en krijg je er 2, dan was het "voldoende geprotoneerd".... wat ik me bij "te veel" geprotoneerd moet voorstellen weet ik niet..... een lang aanlooptraject naar het eerste omslagpunt?

Iemand anders die de vraag misschien beter begrijpt? ;)

#5

Sophie3222

    Sophie3222


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 15 mei 2006 - 17:23

Zijn er geen 3 omslagpunten?
nl van pos geladen naar zwitterion
dan van zwitterion naar enkel neg geladen
en dan van enkel neg geladen naar dubbel neg geladen.

En msh dat je uitleg wel correct kan zijn en dat je als je teveel protoneerd nog een omslagpunt erbij krijgt. dat zou dan 4 omslagpunten zijn.

#6

Fuzzwood

    Fuzzwood


  • >5k berichten
  • 11101 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 15 mei 2006 - 18:57

Ligt er maar net aan wat voor aminozuur, bij een aminozuur met 2 carboxylgroepen is dit namelijk net omgekeerd: 2-voudig naar enkelvoudig zuur, enkelvoudig naar zwitter, zwitter naar 1-waardig negatief ;)

#7

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 15 mei 2006 - 19:29

Hier klopt iets niet ;)

Als voorbeeld van een aminozuur met 2 carboxyl-groepen nemen we glutamaat:

Geplaatste afbeelding

Je gaat dus van 2-waardig negatief naar eenwaardig negatief, dan naar het neutrale zwitterion, en tenslotte naar eenwaardig positief!

Zijn er geen 3 omslagpunten?
nl van pos geladen naar zwitterion
dan van zwitterion naar enkel neg geladen
en dan van enkel neg geladen naar dubbel neg geladen.

Dat van die drie omslagpunten klopt helemaal, maar dit geldt alleen voor de meervoudig functionele aminozuren Arginine, Aspartaamzuur, Cysteine, Glutamaat (zie boven), Histidine, Lysine en Tyrosine!

En msh dat je uitleg wel correct kan zijn en dat je als je teveel protoneerd nog een omslagpunt erbij krijgt. dat zou dan 4 omslagpunten zijn.


Dat klopt nog steeds niet... je kan niet "teveel" protoneren, bijv. in de meest linkse structuur in het plaatje hierboven valt er, door de pH nog verder te verlagen, niets meer te protoneren..... deze vraag blijft dus helaas een mysterie! :P

#8

rwwh

    rwwh


  • >5k berichten
  • 6847 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 15 mei 2006 - 20:16

Je kunt, als je de verschillende omslagpunten wilt zien, alleen maar hopen dat de pKa voldoende ver uit elkaar liggen!

#9

Bruce_CF

    Bruce_CF


  • 0 - 25 berichten
  • 1 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 15 mei 2006 - 20:46

Ik veronderstel da ze bij teveel protoneren bedoelen dat het 'overschot aan protonen in de oplossing zit en ervoor zal zorgen dat het langer duurt om je eerst equivalentiepunt te bereiken.

waarschijnlijk zal je aan de hand van de titratiecurve kunnen zien dat je teveel geprotoneerd hebt door een langere aanloop tot het eerste equivalentiepunt, of te weinig door een korte aanloop tot het 1e equivalentiepunt.

Veranderd door Bruce, 15 mei 2006 - 20:49


#10

The Herminator

    The Herminator


  • >1k berichten
  • 2035 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 15 mei 2006 - 23:06

Dat denk ik niet:

wat ik me bij "te veel" geprotoneerd moet voorstellen weet ik niet..... een lang aanlooptraject naar het eerste omslagpunt?


En hiervan heeft Sophie niet gezegd dat het het goede antwoord is.... ;)

#11

Sophie3222

    Sophie3222


  • 0 - 25 berichten
  • 8 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 15 mei 2006 - 23:15

Morgen weet ik hoe de vork aan de steel zit
Ik zal jullie dan niet langer op jullie honger laten ;)

groetjes





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures