Mijn vraag is wat nu precies de invloed van de pH op de stabiliteit van eiwitten is. Eiwitten lijken het meest stabiel te zijn bij een pH van 5-9, maar dit kan per eiwit varieren.
Ik vraag me af wat er met een eiwit gebeurt in zuur milieu (pH 2-3)? Is er dan direct zuur-gekatalyseerde hydrolyse en snelle denaturatie? Of spelen ook andere processen een rol?
Na een uitgebreid literatuuronderzoek heb ik hier eerlijk gezegd nog geen bevredigend antwoord op kunnen vinden.
Hopelijk weten jullie het wel! Henriette
Laatste berichten
-
23:25
2013 – Augustus Vraag 3
-
23:07
Rood laserlicht 2
-
23:04
Bruine vlekken op treinaanwijzerbord 5
-
15:28
Vraag 2009 Juli Vraag 5 5
-
12:51
positie 2
-
10:44
Schroefdraad berekening 8
-
24 apr
[scheikunde] Kan chloorgas de geleiding van elektriciteit belemmeren? 9
-
23 apr
Weerfrustratie 9
-
23 apr
geen minkowski-ruimte toch? Doe ik dit nou fout? 15
-
23 apr
do-re-mi-fa-so vliegtuigen 7
-
23 apr
Kunnen quantum Zonnecellen 190% quantum efficiënt zijn 3
-
23 apr
De Euro Nederlandse 100 qubit computer komt eraan
-
23 apr
projectiel 8
-
23 apr
Verschil tussen deze 2 vragen 5
-
23 apr
[scheikunde] berekeningen labo vitamine c bepaling 1
-
22 apr
[wiskunde] rode en witte ballen verdelen 8
-
22 apr
Rotatie van het heelal 41
-
22 apr
Muntje opgooien 14
-
21 apr
Reactiviteit silyl enol ethers 1
-
21 apr
Criterium voor vochtretentie
Nieuwsberichten
-
04 mar
Een nieuw soort magnetisme: altermagnetisme
-
31 okt
AI kan via stem diabetes vaststellen 11
-
21 okt
Einstein krijgt wéér gelijk 45
-
07 feb
witter dan wit 20
-
19 jun
irrigatie en de aardas
Stabiliteit van eiwitten
Moderator: ArcherBarry
-
- Berichten: 2.035
Re: Stabiliteit van eiwitten
Het belangrijkste wat er gebeurt in een eiwit bij zeer hoge of lage pH is het verloren gaan van de secundaire en tertiaire structuur door het verloren gaan van waterstof-bruggen...
Van wat er op moleculair niveau gebeurt als functie van de pH vindt je bijv. in deze topics -> klik en klik. Bij niet al te extreme pH-waarden (inderdaad ongeveer bij pH 5-9) zijn de moleculaire interacties "precies goed"!
Dit is overigens wel een reversibel proces, dus het is geen "denaturatie"!
Van wat er op moleculair niveau gebeurt als functie van de pH vindt je bijv. in deze topics -> klik en klik. Bij niet al te extreme pH-waarden (inderdaad ongeveer bij pH 5-9) zijn de moleculaire interacties "precies goed"!
Dit is overigens wel een reversibel proces, dus het is geen "denaturatie"!
-
- Berichten: 9
Re: Stabiliteit van eiwitten
Hoi!
Bedankt voor de reactie! Hmmm, wat ik me nu alleen nog afvraag is het feit of eiwitten niet sneller hydrolyseren onder invloed van een heel hoge of lage pH. De curve waarbij de k(obs) en de pH tegen elkaar zijn uitgezet laat zien dat esterverbindingen veel sneller worden verbroken bij extreme pH's.
Zou dit dan bij eiwitten ook het geval zijn? Dan is er namelijk nog een reden waarom extreme pH's niet gewenst zijn!
Henriette
Bedankt voor de reactie! Hmmm, wat ik me nu alleen nog afvraag is het feit of eiwitten niet sneller hydrolyseren onder invloed van een heel hoge of lage pH. De curve waarbij de k(obs) en de pH tegen elkaar zijn uitgezet laat zien dat esterverbindingen veel sneller worden verbroken bij extreme pH's.
Zou dit dan bij eiwitten ook het geval zijn? Dan is er namelijk nog een reden waarom extreme pH's niet gewenst zijn!
Henriette
-
- Berichten: 2.035
Re: Stabiliteit van eiwitten
Dat klopt, al heb je er in een reageerbuis naast een "extreme" pH ook nog eens hoge temperaturen voor nodig.... amidebindingen in eiwitten zijn nl. zwaar gestabiliseerd door 1) delocalisatie van electronen (de N-C en C=O bindingen zijn geconjugeerd), en 2) waterstofbruggen tussen de N-H groep van de ene amide, en een C=O groep van een ander amide!
-
- Berichten: 9
Re: Stabiliteit van eiwitten
Ok, dank je wel! Dat stukje over die stabilisatie van esterverbindingen had ik gemist! Dat verklaart een hoop!
Bedankt!
Bedankt!
-
- Berichten: 2.035
Re: Stabiliteit van eiwitten
Amide-bindingen! Ester-bindingen lijken er wel op, maar zijn toch wat anders! Bovendien komen Ester-bindingen niet voor in (natuurlijke) aminozuren
-
- Berichten: 9
Re: Stabiliteit van eiwitten
Ok, detail..... maar je hebt gelijk! Hmm, de disulfidebruggen. Die verbreken toch wel sneller dan gestabiliseerde amidebindingen? Ik heb in mijn eerste jaar geleerd, dat door ontstaan van ladingen deze covalente bindingen vrij snel verbroken kunnen worden!
-
- Berichten: 2.035
Re: Stabiliteit van eiwitten
Klopt, de S-S binding is een relatief zwakke binding!
Zo is de energie van een amidebinding 86 kcal/mol, en die van een S-S binding maar 54 kcal/mol
Zo is de energie van een amidebinding 86 kcal/mol, en die van een S-S binding maar 54 kcal/mol
