Springen naar inhoud

Reversiebele zuurstofbinding hemoglobine


  • Log in om te kunnen reageren

#1

paulheijnen

    paulheijnen


  • 0 - 25 berichten
  • 9 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 02 oktober 2006 - 17:43

Bij biochemie snap ik het volgende niet. Wat zijn precies de oorzaken dat O2 reversiebel aan de heem-groep wordt gebonden? Ik kom hier niet helemaal aan uit. Zou iemand hier uitleg over kunnen geven? Alvast bedankt.

Groeten Paul

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

bteunissen

    bteunissen


  • >1k berichten
  • 1122 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 02 oktober 2006 - 18:25

Doel je op de achterliggende redenen van de binding of op de reden van het 'los laten' van de zuurstof van de heemgroep?

Dat laatste heeft te maken met het verschil in zuurstofconcentratie tussen het bloed de longen en het weefsel. Bij inademen is de zuurstof concentratie in de longen hoog en diffundeerd de zuurstof in de longblaasjes richting/naar het bloed waar het bindt aan de heemgroep van het hemoglobine. Het bloed stroomt vervolgens naar delen van het lichaam waar het weefsel relatief zuurstom arm is. Hier diffundeerd de zuurstof vanuit het bloed richting/naar het weefsel en moet dus de binding tussen de zuurstof en de heemgroep verbreken..

#3

rwwh

    rwwh


  • >5k berichten
  • 6847 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 02 oktober 2006 - 21:56

Algemeen: er stelt zich een evenwicht in. Als de reactie-energie van zuurstof met hemoglobine erg gunstig zou zijn, zou je het nooit meer los krijgen. Kijk bijvoorbeeld wat er gebeurt als koolmonoxide of cyanide aan hemoglobine binden.

De truc zit hem er dus in dat zuurstof graag bindt aan hemoglobine, maar niet te graag. Het evenwicht kan door veranderende omstandigheden verschuiven.

#4

paulheijnen

    paulheijnen


  • 0 - 25 berichten
  • 9 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 03 oktober 2006 - 16:31

In mijn cursus staat het volgende:

"De verklaring voor het reversiebel karakter zoals optreedt bij de gebonden heem-molecule, is dat het hydrofobe deel van heem compatibel is met de overwegend hydrofobe kloof van het globine uit Hb. De scterk afgeschermde bindingskloof verhindert de volldige electronentransfer van Fe naar O."

Ook staat er nog iets in, maar of dat er mee te maken heeft weet ik niet.

"Fe2+ atoom te groot is en uit het heem-vlak geduwd wordt. Het partieel-Fe3+ is kleiner en pas in het heem-vlak, deze trekt de aanhangende helix mee en verbreekt zo de stabiliserende intra- en inter-subunit ion-bindingen."

Alleen snap ik nog niet echt waarom dit nou de verklaring is voor de reversiebele binding.

Groeten Paul

#5

rwwh

    rwwh


  • >5k berichten
  • 6847 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 03 oktober 2006 - 19:24

Dit gaat ook voor mij erg diep, zonder plaatjes kan ik dat niet zo beoordelen. Is het niet voldoende om te onthouden dat de binding zwak genoeg is om ook weer verbroken te kunnen worden? Dat lijkt mij de essentie van het geheel. Wat daar gegeven wordt is waarom die binding niet sterker is.

Het is een beetje als "Waarom rijdt jij geen ferrari?", waarop mijn eenvoudige en essentiele antwoord is "Omdat ik niet voldoende geld heb om me zo'n auto te permitteren", en het antwoord van het boek gaat compleet uitleggen waarom ik niet meer geld heb verdiend in mijn leven....





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures