Springen naar inhoud

[scheikunde] eiwitten breken eiwitten af


  • Log in om te kunnen reageren

#1

chemicaltiger1707

    chemicaltiger1707


  • 0 - 25 berichten
  • 1 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 21 mei 2008 - 19:23

Hoe komt het dat eiwitten eiwitten afbreken en hoe werkt dit?

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Don Carbazone

    Don Carbazone


  • >250 berichten
  • 552 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 21 mei 2008 - 20:14

eiwitten die eiwitten afbreken zijn enzymen, genaamd proteasen. Enzymen zijn biologische katalysatoren, die de biochemie reacties versnellen. In een cel zijn de condities namelijk zeer ongunstig voor de talloze chemische reacties die zich daar afspelen. Vandaar de noodzaak aan deze katalysatoren. Proteasen versnellen dus de hydrolyse van eiwitten.

#3

Roy van Heesbeen

    Roy van Heesbeen


  • >250 berichten
  • 740 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 21 mei 2008 - 21:04

Niet alleen door proteases, maar ook door het veranderen van pH, temperatuur, krachten, zepen e.d. kan de conformatie van een eiwit veranderen, waardoor het denatureerd (=onherstelbare conformatie verandering).

#4

Don Carbazone

    Don Carbazone


  • >250 berichten
  • 552 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 21 mei 2008 - 22:53

ja ok, maar wordt het dan überhaupt afgebroken? Het verliest zijn functie, maar blijft wel intact. Ik dacht dat de vraagsteller met afbreken hydrolyse bedoelde.

#5

ArcherBarry

    ArcherBarry


  • >1k berichten
  • 3322 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 21 mei 2008 - 23:03

gebeurd ook met zuur en wat thermische energie. alleen enzymen zijn effectiver.

Niet geschoten is altijd mis, en te snel schieten vaak ook.

 

Pas op! Chocolade kan je kleding laten krimpen!


#6

Don Carbazone

    Don Carbazone


  • >250 berichten
  • 552 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 21 mei 2008 - 23:03

treedt er dan ook hydrolyse op?

#7

ArcherBarry

    ArcherBarry


  • >1k berichten
  • 3322 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 21 mei 2008 - 23:11

jup

ook hydrolyse.

echter is het wel eiwit specifiek. sommige eiwitten hebben daar meer resistentie tegen dan andere.

Een melkvetbepaling gebeurt door 10,77ml melk te mengen met >90% zwavelzuur. het zwavelzuur breekt de hele boel af behalve het vet. en die reactie is hydrolyse (en niet temin exotherm)

Veranderd door ArcherBarry, 21 mei 2008 - 23:13

Niet geschoten is altijd mis, en te snel schieten vaak ook.

 

Pas op! Chocolade kan je kleding laten krimpen!


#8

Don Carbazone

    Don Carbazone


  • >250 berichten
  • 552 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 21 mei 2008 - 23:21

tuurlijk, domme vraag eigenlijk. Hydrolyse kan zowel zuur- als basegekatalyseerd worden, zoals de hydrolyse van een ester

#9

Napoleon1981

    Napoleon1981


  • >1k berichten
  • 2399 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 22 mei 2008 - 01:52

Sommige eiwitten kunnen andere eiwitten binden. In deze complexen kan de structuur verandert worden ten opzichte van het vrije eiwit, waardoor hydrolyse reacties versnelt worden. Normaal gesproken is de amide binding in een eiwit behoorlijk sterk en niet erg makkelijk hydrolyseerbaar.

#10

ArcherBarry

    ArcherBarry


  • >1k berichten
  • 3322 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 22 mei 2008 - 07:42

Napoleon, doel je bijvoorbeeld op de Anjinemoto Transglutaminase?

Ook kan waterstofperoxide van S-H bindingen S-S bindingen maken waardoor de struktuur ook veel harder wordt.

Niet geschoten is altijd mis, en te snel schieten vaak ook.

 

Pas op! Chocolade kan je kleding laten krimpen!


#11

RubenM

    RubenM


  • >250 berichten
  • 336 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 22 mei 2008 - 08:52

Transglutaminases vormen typisch bindingen tussen zijketens van aminozuren (bijv. de ε-NH2 van lysine met de γ-carboxamide van glutamine). Dit zijn zeer protease-resistente bindingen: de meeste proteases (caspases, trypsine etc.) herkennen alleen specifieke aminozuurpatronen in de backbone van een eiwit. Amidebindingen op ongebruikelijke plaatsen - zoals tussen zijketens - blijven daardoor vrijwel altijd buiten schot.

Proteolyse is een normaal opruimmechanisme in de cel: "oude" eiwitten (hormonen, antilichamen) worden gesloopt en afgevoerd. Daarnaast is het een belangrijk onderdeel van de bloedklontering en natuurlijk de voedselvertering.

Voor hydrolyse van amidebindingen is vrijwel altijd een enzym (of grof geweld) nodig, door het deels "dubbele" karakter van de C-N binding.

#12

Napoleon1981

    Napoleon1981


  • >1k berichten
  • 2399 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 22 mei 2008 - 14:54

Napoleon, doel je bijvoorbeeld op de Anjinemoto Transglutaminase?

Ook kan waterstofperoxide van S-H bindingen S-S bindingen maken waardoor de struktuur ook veel harder wordt.

Ik doelde op bekende proteases als trypsine. Ik heb trouwens nog ergens het mechanisme liggen ook, zal eens kijken of ik het vinden kan ergens vandaag.

#13

rwwh

    rwwh


  • >5k berichten
  • 6847 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 22 mei 2008 - 20:29

Zie ook: http://en.wikipedia.org/wiki/Protease

De subklasse "serine proteases" komt vaak voor.

#14

biochemiefreak

    biochemiefreak


  • >1k berichten
  • 2330 berichten
  • VIP

Geplaatst op 22 mei 2008 - 22:24

Ik wil nog iets kwijt over de afbraak van eiwitten in eencel. Een gezonde cel controleerd zijn eiwit productie naar behoefte dan wel naar kwaliteit. Hierbij is de Proteasoom een belangrijke rol. Dus als je wat extra informatie wil over de natuurlijk afbraak kun je hier ook op zoeken. :D

MvG Ron





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures