Springen naar inhoud

insuline


  • Log in om te kunnen reageren

#1

pooc

    pooc


  • 0 - 25 berichten
  • 2 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 28 augustus 2010 - 22:10

Ik zit met de volgende vraag: insuline zou instabiel zijn in oplossing door het breken van de disulfidebruggen. Hoe kan je dat verhelpen? door die binding te beschermen op 1 of andere manier? maar hoe dan?

Zink en protamine zorgen dan weer voor een vertraagde vrijstelling van insuline, hoe gaat dit in hun werk? Door complexvorming? wat interageert dan met wat?

bedankt!

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

jhullaert

    jhullaert


  • >1k berichten
  • 2337 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 29 augustus 2010 - 09:21

Disulfide bindingen worden enkel verbroken in reducerende omstandigheden. Als je aan de oplossing in kleine concentraties een oxidator toevoegd zal normaal gezien je disulfide binding bewaard blijven. (bijv. H2O2.

Een beschermende groep op je disulfide binding plaatsen lijkt me technisch gezien onmogelijk.

Met zink en protamine vormt insuline het NPH insuline complex. Verwar proteÔne complexen niet met complexen uit de anorganische (coŲrdinatie) chemie. De molecule die met je enzym reageert noemen we ook een ligand.

Ik kan je alle interacties zelf laten zien.

Volg deze stappen:

- Eerst ga je naar deze pagina: http://www.pdb.org/p...tructureId=2OMI
Lees het abstract rechts van de cartoon ribbon voorstelling van het insuline. Er staat heel wat informatie in die je zoekt. Als je vragen hebt over wat er precies allemaal staat vraag je het nog maar even.

Dan kan je zelf in het eiwit gaan kijken.
-Klik bij de liganden (onderaan de pagina) bij zink op ligand explorer.
-Open/installeer het programma, (je hebt hiervoor java nodig maar dat heb je waarschijnlijk wel al)
-Als je het eiwit voor jou ziet met het zink atoom in het midden klik je links onder op metal interactions.

Je ziet dan welke aminozuren van je insuline zullen interageren met je zink en zelfs hoever de afstand van de interactie is.

Je kan hier nu een "foto" van nemen door linksboven naar file te gaan en in dat menu te klikken op save image.

(Als je echt wil overdrijven kan je dit bestand openen in arguslab (gratis) en daarmee meten hoe goed andere metaalionen op deze bindingsplaats zouden passen.)

#3

pooc

    pooc


  • 0 - 25 berichten
  • 2 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 30 augustus 2010 - 13:23

Ok! bedankt voor de info!

kan het ook niet zijn dat door het gevormde NPH complex, de disulfidegroep sowieso al wat meer beschermd zit?

#4

jhullaert

    jhullaert


  • >1k berichten
  • 2337 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 31 augustus 2010 - 10:49

Nu ben je volgens mij verkeerd aan het redeneren. Een vertraagde vrijstelling heeft niks te maken met een tragere denaturatie.





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures