Springen naar inhoud

Fosforylering door kinasen


  • Log in om te kunnen reageren

#1

Cura

    Cura


  • >1k berichten
  • 2956 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 06 september 2012 - 10:22

Een aantal stappen in het proces van herkenning en verwerking van insuline:
  • Insuline receptor substraat 1 (IRS-1) fosforyleert het kinase-eiwit PI3K.
  • PI3K zet PIP2-moleculen om in PIP3-moleculen door fosforylering.
  • Concentratie PIP3-moleculen stijgt -> activering AKT2-eiwit.
  • AKT2 wordt gefosforyleerd door de eiwitten mTOR-RICTOR en PDK1.
Waarom wordt het AKT2-eiwit niet gefosforyleerd door het kinase-eiwit PI3K, maar door de eiwitten mTOR-RICTOR en PDK1 (eveneens een kinase) ?

Het begrip kinase doet me juist vermoeden dat PI3K fosfaatgroepen op andere eiwitten kan aanbrengen. En dat klopt ook, want bij stap 2 worden door middel van fosforylering PIP2-moleculen omgezet in PIP3-moleculen. Maar vanwaar dat er nu twee andere eiwitten bij worden gehaald, terwijl PI3K blijkbaar prima fungeert als een kinase?

Hebben kinasen dan ieder weer hun eigen specifieke actie, en kunnen ze dus niet (bijna) elk ander eiwit fosforyleren? Waarom is dat voor de natuur handig, want nu heb je veel meer regelmechanismen nodig -> meer specialistische enzymen-> mogelijk meer energieverbruik?
Small opportunities are often the beginning of great enterprises. (Demosthenes, 384 BC - 322 BC)

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Kravitz

    Kravitz


  • >1k berichten
  • 4042 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 08 september 2012 - 15:32

Een kinase is inderdaad een enzym dat andere eiwitten zal fosforyleren, maar het is, zoals je hier al merkt, niet zo dat een kinase ieder eiwit kan fosforyleren.

Zoals in alle enzyme gaat de katalytische reactie door in het actieve centrum, deze actieve centra zijn vaak héél specifiek voor een bepaald substraat. Dat wordt ook wel beschreven als de sleutel slot theorie.

Het is echter niet zo dat één enzym maar één substraat kan binden, zeker bij sommige kinasen komt het wel voor dat meerdere verschillende moleculen door hetzelfde enzym gefosforyleerd raken. Een goed voorbeeld daarvan is bijv. het enzym hexokinase uit de glycolyse. Dit zet glucose om in glucose-6-fosfaat, maar kan ook mannose of fructose als substraat gebruiken.

Het voordeel van specificiteit is dat je net meer regelmechanismen kan gebruiken, je kan metabole pathways tot in de details gaan fine tunen. Het is immers energetisch niet gunstig om alle pathways tegelijk aan of uit te zetten.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill

#3

Cura

    Cura


  • >1k berichten
  • 2956 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 08 september 2012 - 17:16

Een goed voorbeeld daarvan is bijv. het enzym hexokinase uit de glycolyse. Dit zet glucose om in glucose-6-fosfaat, maar kan ook mannose of fructose als substraat gebruiken.

Het voordeel van specificiteit is dat je net meer regelmechanismen kan gebruiken, je kan metabole pathways tot in de details gaan fine tunen. Het is immers energetisch niet gunstig om alle pathways tegelijk aan of uit te zetten.


Ok, duidelijk! :)
Small opportunities are often the beginning of great enterprises. (Demosthenes, 384 BC - 322 BC)





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures