- Insuline receptor substraat 1 (IRS-1) fosforyleert het kinase-eiwit PI3K.
- PI3K zet PIP2-moleculen om in PIP3-moleculen door fosforylering.
- Concentratie PIP3-moleculen stijgt -> activering AKT2-eiwit.
- AKT2 wordt gefosforyleerd door de eiwitten mTOR-RICTOR en PDK1.
Het begrip kinase doet me juist vermoeden dat PI3K fosfaatgroepen op andere eiwitten kan aanbrengen. En dat klopt ook, want bij stap 2 worden door middel van fosforylering PIP2-moleculen omgezet in PIP3-moleculen. Maar vanwaar dat er nu twee andere eiwitten bij worden gehaald, terwijl PI3K blijkbaar prima fungeert als een kinase?
Hebben kinasen dan ieder weer hun eigen specifieke actie, en kunnen ze dus niet (bijna) elk ander eiwit fosforyleren? Waarom is dat voor de natuur handig, want nu heb je veel meer regelmechanismen nodig -> meer specialistische enzymen-> mogelijk meer energieverbruik?