2 vraagjes
een cel waarin fosfofructokinase1 niet werkt kan toch overleven op glucose, hoe?
enzym met 8 S-Sbruggen, na denaturatie en renaturatie nog maar 8% oorspronkelijke activiteit, waarom om niet 100%?
Laatste berichten
-
08:29
Programmeren met vectoren 5
-
23:12
speciale rel. theorie 10
-
22:57
Straatklok loopt 5 minuten voor 11
-
22:57
wig 6
-
22:36
Gravity and gravitation 4
-
22:24
[scheikunde] vraag Chemie - wat is de oplossing? 10
-
19:47
Bruine vlekken op treinaanwijzerbord 10
-
19:44
Vogels in de stad zijn goede klussers 2
-
19:12
Rood laserlicht 3
-
17:30
Herleiden afmetingen vanaf een foto 21
-
16:34
[wiskunde] Prijs Product per KG; Alternatief Inzicht 3
-
13:57
do-re-mi-fa-so vliegtuigen 9
-
25 apr
geen minkowski-ruimte toch? Doe ik dit nou fout? 17
-
25 apr
[natuurkunde] kroon van koning op Syracuse 10
-
25 apr
2013 – Augustus Vraag 3 3
-
24 apr
Vraag 2009 Juli Vraag 5 5
-
24 apr
positie 2
-
24 apr
Schroefdraad berekening 8
-
24 apr
[scheikunde] Kan chloorgas de geleiding van elektriciteit belemmeren? 9
-
23 apr
Weerfrustratie 9
Nieuwsberichten
-
04 mar
Een nieuw soort magnetisme: altermagnetisme
-
31 okt
AI kan via stem diabetes vaststellen 11
-
21 okt
Einstein krijgt wéér gelijk 45
-
07 feb
witter dan wit 20
-
19 jun
irrigatie en de aardas
fosfofructokinase glucose? renaturatie eiwit?
Moderator: ArcherBarry
-
- Berichten: 3.963
Re: fosfofructokinase glucose? renaturatie eiwit?
Welke andere pathways heb je gezien die inspelen op intermediairen van de glycolyse?Leentjeh schreef: ↑vr 04 jan 2013, 15:47
een cel waarin fosfofructokinase1 niet werkt kan toch overleven op glucose, hoe?
Als ik je een aminozuurketen geef van 780 AZ en je moet dat opvouwen naar volgende structuur zou dat dan eenvoudig lukken denk je?enzym met 8 S-Sbruggen, na denaturatie en renaturatie nog maar 8% oorspronkelijke activiteit, waarom om niet 100%?
Zou dat voor de cel eenvoudig lukken?
Opmerking moderator
Verder zou je wat meer tijd mogen besteden aan je vragen, Wetenschapsforum is geen antwoordmachine. Geef ze wat context, waar gaat het over, wat heb je zelf al bedacht en waar zit precies je probleem. In de huidige vorm zijn ze niet echt uitnodigend om op te antwoorden.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill
-
- Berichten: 15
Re: fosfofructokinase glucose? renaturatie eiwit?
de citroenzuurcyclus, oxidatieve fosforylatie, fotosynthese, Calvin cyclus en pentosefosfaatwegWelke andere pathways heb je gezien die inspelen op intermediairen van de glycolyse?
misschien glyceraldehyde3fosfaat via pentosefosfaatweg vormen om daaruit verder te gaan met de glycolyse of ben ik totaal verkeerd?
dankje
Als ik je een aminozuurketen geef van 780 AZ en je moet dat opvouwen naar volgende structuur zou dat dan eenvoudig lukken denk je?
Zou dat voor de cel eenvoudig lukken?
nee, maar heb altijd gedacht dat dat voor de cel wel zou lukken (anders zouden onze enzymen toch niet naar behoren kunnen functioneren of wel?) , de 3D structuur zit toch volledig in de AZ-sequentie verwerkt? Maar misschien door gebrek aan chaperone-eiwitten als je het buiten de cel doet of is dat ook verkeerd gedacht?
-
- Berichten: 3.963
Re: fosfofructokinase glucose? renaturatie eiwit?
Correct! Het eerste stuk van de glycolyse kan je bypassen via de pentose fosfaat pathway. Als fosfofructokinase niet meer werkt zal fructosefosfaat en bijgevolg ook glucose-6-fosfaat accumuleren wat rechtstreeks de pentose fosfaat pathway ingaat.Leentjeh schreef: ↑vr 04 jan 2013, 23:40
misschien glyceraldehyde3fosfaat via pentosefosfaatweg vormen om daaruit verder te gaan met de glycolyse of ben ik totaal verkeerd?
Je vraag leek me zo iets typisch wat je in het labo kan tegenkomen, als je te snel gaat renatureren krijgt het eiwit de tijd niet om perfect op te vouwen. Zelfs bij zeer trage renaturatie sluipen er vaak foutjes in.
nee, maar heb altijd gedacht dat dat voor de cel wel zou lukken (anders zouden onze enzymen toch niet naar behoren kunnen functioneren of wel?) , de 3D structuur zit toch volledig in de AZ-sequentie verwerkt? Maar misschien door gebrek aan chaperone-eiwitten als je het buiten de cel doet of is dat ook verkeerd gedacht?
Eiwitten opvouwen is iets heel delicaats. Zoals je zelf al aangaf komen daar vaak chaperones aan te pas, maar als die om een of andere redenen zelf minder actief zijn zal dat ook gevolgen hebben voor je eiwit van interesse.
Dat de 3D structuur van een eiwit volledig in de AZ sequentie verwerkt zit zou ik niet meteen durven zeggen. Er komt daar ook heel wat thermodynamica bij kijken. Zelfs met de huidige technologie blijft het vaak bijzonder moeilijk om structurele modellen van eiwitten te ontwerpen zélfs al is de sequentie gekend.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill
