Springen naar inhoud

mutatie aminozuur in tripeptide



  • Log in om te kunnen reageren

#1

giggity

    giggity


  • 0 - 25 berichten
  • 12 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 19 maart 2013 - 22:58


Hallo,

Het betreft volgend probleem: We moesten een tripeptide arg-gly-asp tekenen. Vervolgens gaat gly muteren naar lys (dit moest eveneens getekend worden). dan was de vraag: Stel dat dit tripeptide een onderdeel is van een eiwit. wat is het mogelijke effect van de mutatie op de structuur van dit eiwit? en zou dit mogelijk een effect kunnen hebben op de functie? wees zo volledig mogelijk.

mijn redenering:

glycine kleinste van alle az, zeer kleine zijketen, weinig hydrofiel karakter.

lysine zeer lange zijketen (gaat zorgen dat er een verminderende reactiviteit is door deze lange koolstofketen?), hydrofiel karakter, bevat 2 aminogroepen (?).


Kan iemand mij hierbij helpen... ik heb geen idee hoe ik dit doe het enige antwoord dat ik vind is verminderde reactiviteit en weet zelfs niet of dit klopt...


dank bij voorbaat

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Kravitz

    Kravitz


  • >1k berichten
  • 4042 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 20 maart 2013 - 18:20

Toch heb je het goed opgelost hoor ;).

Het enige wat je misschien niet kan zeggen is dat deze mutatie sowieso aanleiding geeft tot een verminderde activiteit. Het kan goed gebeuren dat door deze extra positieve lading (lysine) het enzym een substraat juist beter gaat omzetten. Meestal zal dit niet het geval zijn, maar a priori kan je dat niet weten.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill

#3

DrQuico

    DrQuico


  • >1k berichten
  • 2952 berichten
  • VIP

Geplaatst op 20 maart 2013 - 21:28

Met de nodige voorzichtigheid kun je nog wat uitspraken over het effect van de mutatie op de structuur van het eiwit. Je moet dan denken aan de voorkeuren die de betreffende aminozuren voor alfa-helixen, beta-sheets of bochten hebben. Het betreffende aminozuur moet dan natuurlijk wel op een plek zitten waar deze struktuurelementen voorkomen/gevormd kunnen worden.

#4

giggity

    giggity


  • 0 - 25 berichten
  • 12 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 21 maart 2013 - 12:19

webkit-fake-url://86AF7C9C-D3DA-4930-9AEB-F6308DA0032D/image.tiff
Ik heb nog eens gevraagd aan prof of het correct was voor het indienen. Mijn antwoord was correct maar nog niet volledig... Volgens haar tip moest ik kijken naar de zijketen van lysine specifieker de aminegroep. En volgens bovenstaand tekening van het gemuteerde tripeptide verliest lysine 1proton (NH3+ -> NH2) en dus zijn positief geladen zijketen. Maar welk gevolg het heeft weet ik niet... iemand enig idee? want ik heb geen idee wat deze proton transfer teweeg brengt en ben zeker dat het dit was wat mijn prof bedoelde...
ps: alvast bedankt voor de vorige reacties :)






Also tagged with one or more of these keywords: scheikunde

0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures