Springen naar inhoud

Heem (myo en hemoglobine)



  • Log in om te kunnen reageren

#1

biochemie1

    biochemie1


  • 0 - 25 berichten
  • 3 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 19 juni 2013 - 13:48

Als ik het goed begrijp ligt heem in de hydrofobe kloof van myoblobine. Aan het Fe2+ zal his63 binden via zuurstof.
Zal hierdoor Fe2+ veranderen in Fe3+? (wat is juist de oxy en deoxy-heem vorm?)
Of gaat dit gebeuren wanneer zuurstof terug afgesplitst wordt (elektronen overdracht van Fe naar O)?

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Kliche

    Kliche


  • >100 berichten
  • 196 berichten
  • VIP

Geplaatst op 19 juni 2013 - 20:42

Oxymyoglobine is zuurstofgebonden myoglobine. Deoxymyglobine is myoglobine zonder gebonden zuurstof.

Oxidatie van myoglobine tot methmyoglobine (Fe3+) gaat vrij makkelijk en staat onder invloed van de aanwezigheid van zuurstof. Door Fe3+ is het niet meer functioneel bij zuurstofbinding/opslag. Je zult bij gezonde personen alleen niet veel methmyoglobine aantreffen, omdat juist lage zuurstofspanning oxidatie bevordert (als ik het me goed herinner). Daarnaast kan methmyoglobine snel weer enzymatisch gereduceerd worden tot zijn functionele vorm.

Bedoel je dit?

Veranderd door Kliche, 19 juni 2013 - 20:43







Also tagged with one or more of these keywords: biologie

0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures