Springen naar inhoud

Transport eiwitten naar ER


  • Log in om te kunnen reageren

#1

Nicky19

    Nicky19


  • >25 berichten
  • 36 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 22 december 2013 - 21:45

Hallo,
Hoeveel manieren zijn er om de eiwitten naar het ER te transporteren?

Ik weet allezins dat er 1 werkt via SRP, maar wat zijn de andere manieren?
Ik vind hier maar heel weinig informatie over

groetjes

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2

Kravitz

    Kravitz


  • >1k berichten
  • 4042 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 22 december 2013 - 22:51

Wil je weten hoe de SRP translocatie werkt of begrijp je dit?

Wat een andere (2e) manier betreft; vergelijk even met het transport naar de nucleus. Hoe geraken eiwitten daar? Wat hebben ze daarvoor nodig? Kan dat ook voor het ER?
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill

#3

Nicky19

    Nicky19


  • >25 berichten
  • 36 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 22 december 2013 - 23:36

Ik begrijp de SRP translocatie: Het is namelijk een RNA die, als het een specifiek aminozuurketen herkent, de eiwit in opbouw naar het membraam van het endoplasmatisch reticulum brengt. Daar zal het eiwit zich binden op een ribosomaal receptor en vervolgens wordt het door de proteine translocator naar binnen gebracht. (Het wordt vastgehouden aan de NH2 kant, omdat dit de beginkant is van een aminozuurketen).

Nu zijn er 2 (of 3?) manieren om door de proteine translocator te gaan:

- Het wordt erdoorheen getrokken en vervolgens wordt het er terug van 'geknipt'
- Als de protein translocator een alfa helicaal eiwit ontdekt, dan wordt het proces ook stopgezet, waardoor er dus een uiteinde van het aminozuur aan de binnenkant van het E.R. zit en een uiteinde aan de buitenkant van het E.R.
-...

Ik vroeg me af of dit een beetje correct is wat ik zeg, zijn er anders nog mogelijkheden om door een Proteine Translocator te gaan?

(ps: om een eiwit naar de nucleus te brengen (regulatoreiwitten) gebeurt dat via de kernporien)

#4

Nicky19

    Nicky19


  • >25 berichten
  • 36 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 23 december 2013 - 09:58

Dus er zijn meerdere manieren om de protein translocator te gebruiken en dus om een membraam van het ER door te komen:

* via een dynamische porie (een soort zuig die open en toe kan sluiten) dit is vooral voor oplosbare eiwitten. Deze worden er dan afgeknipt zodat ze helemaal in het ER zitten
* Het begin is hetzelfde als hiervoor maar op een bepaald moment herkent de translocator een sequentie en zorgt ervoor dat de doorgang stopt zodat een alfa helicaal eiwit half door het membraam van het er zit (dit zijn eiwitten die naar de celmembraam moeten
* Daarnaast is er ook nog een systeem die via positieve/Negatieve ladingen werkt. Er zal een aminozuurketen doorheen het membraam gaan zodanig dat het uiteinde waar er meer positieve ladingen zitten in het cytosol blijft zitten en het andere uiteinde in het ER


Kun je mij verbeteren als ik fout ben?

#5

Kravitz

    Kravitz


  • >1k berichten
  • 4042 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 24 december 2013 - 10:37

Wat je hierboven schrijft klopt wel ongeveer, alleen zou ik het op een examen of toets nooit zo formuleren. Die zaken hebben meer correctere namen, ik zou spreken over translocons i.p.v. 'een soort zuig', maar dat terzijde.

Onderstaand filmpje vat alles mooi samen denk ik. Begrijp je dit?



Oorspronkelijk had ik je vraag iets anders geïnterpreteerd, minder op het moleculaire vlak. Merk ook op dat eiwitten die vanuit het ER naar het Golgi getransporteerd worden ook terug naar het ER gebracht kunnen worden (via COPI vehikels).
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill

#6

Nicky19

    Nicky19


  • >25 berichten
  • 36 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 24 december 2013 - 11:00

Ja ik snap het filmpje grotendeels. Alleen begrijp ik niet zo goed waarom sommige eiwitten een paar keer doorheen het membraam gaan? En ze praten daar ook over een 'internal signal', heeft dat dan te maken met positieve/negatieve lading waarover ik daarjuis sprak?

#7

Kravitz

    Kravitz


  • >1k berichten
  • 4042 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 26 december 2013 - 10:01

Ja ik snap het filmpje grotendeels. Alleen begrijp ik niet zo goed waarom sommige eiwitten een paar keer doorheen het membraam gaan?

Dit zijn membraaneiwitten. Eiwitten zijn pas actief wanneer ze op een specifieke manier opgevouwen worden. Sommige van die opvouwingen of folds gaan slechts één keer door het membraan terwijl andere meerdere keren erdoorheen moeten.

En ze praten daar ook over een 'internal signal', heeft dat dan te maken met positieve/negatieve lading waarover ik daarjuis sprak?

Neen niet echt. Ze spreken over hydrofobe sequenties en zoals je in het filmpje ziet blijft die sequentie in het membraan zitten. Uit andere lessen zal je wel weten dat het membraan sterk hydrofoob is en dat daar geen geladen moleculen passen. Bijgevolg zal deze internal signal sequence bestaan uit hydrofobe aminozuren.

Die internal signal sequence wordt ook gebruikt om de oriëntatie van het eiwit in het membraan te bepalen. Merk op dat bij een N-terminale signalisatie sequentie de N-terminus van het eiwit in het ER-lumen zit. Wanneer gebruikt wordt gemaakt van een interne signalisatie sequentie zit de N-terminus in het cytosol.

Wat je waarschijnlijk bedoelde met de ladingen is de KDEL signalisatie sequentie (KDEL staat voor Lys-Asp-Glu-Leu). Die eerste drie aminozuren zijn allemaal polaire aminozuren waarop ladingen voorkomen. Die KDEL sequentie wordt ook gebruikt om eiwitten naar het ER te transloceren.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill

#8

Nicky19

    Nicky19


  • >25 berichten
  • 36 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 27 december 2013 - 00:23

Hoort KDEL niet bij Bip? Want asparaginezuur maakt BIP negatief zodat hij met het vele calcium die er in het ER zit geen zin heeft om te binden op een receptor waar normaal een eiwit op zou moeten binden om naar het golgi apparaat te gaan.

En toch niet alle eiwitten worden versuikerd in het ER?

#9

Kravitz

    Kravitz


  • >1k berichten
  • 4042 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 27 december 2013 - 10:32

KDEL is een C-terminale sequentie die er voor zorgt dat eiwitten in het ER behouden blijven of ernaar getransporteerd worden. BiP ofwel Binding immunoglobulin Protein is een chaperone eiwit in het ER dat zorgt voor de correcte opvouwing van eiwitten in het ER lumen.

Ik heb eigenlijk geen idee wat je met onderstaande zin bedoelt, maar toch een poging van waar ik denk dat je heen wil.

Want asparaginezuur maakt BIP negatief zodat hij met het vele calcium die er in het ER zit geen zin heeft om te binden op een receptor waar normaal een eiwit op zou moeten binden om naar het golgi apparaat te gaan.

Eiwitten kunnen van het ER naar het Golgi gaan om vervolgens daar aan de KDEL receptor te binden en opnieuw getransporteerd te worden naar het ER. Aan het Golgi ontstaan COPI vesikels die terug naar het ER migreren. Waarschijnlijk (ik weet dit niet zeker) zal bij aankomst in het ER de enorme hoeveelheid Ca2+ ervoor zorgen dat het eiwit loskomt van de KDEL receptor en bijgevolg vrijkomt in het lumen.

En toch niet alle eiwitten worden versuikerd in het ER?

Mogelijks niet, waarom zou dat een probleem zijn?
N-glycosylatie gaat door in het ER, terwijl O-glycosylatie in het Goli plaatsvindt.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill

#10

Nicky19

    Nicky19


  • >25 berichten
  • 36 berichten
  • Gebruiker

Geplaatst op 27 december 2013 - 11:49

Ja, ik snap het wel. Alleen nog een klein vraagje: aangezien BiP in het ER moet blijven, waarom zijn er dan receptors aanwezig voor BiP in het ER?

En nog iets: gaan alle eiwitten, behalve de eiwitten die een functie hebben in het ER, van het ER naar het golgi apparaat? (dus degene die vastzitten in het membraam, als de oplosbare in het ER zelf?)

Veranderd door Nicky19, 27 december 2013 - 11:57


#11

Kravitz

    Kravitz


  • >1k berichten
  • 4042 berichten
  • Moderator

Geplaatst op 28 december 2013 - 10:16

Ja, ik snap het wel. Alleen nog een klein vraagje: aangezien BiP in het ER moet blijven, waarom zijn er dan receptors aanwezig voor BiP in het ER?

BiP eiwitten binden inderdaad ook nog aan andere receptoren in het ER en onderdrukken hierdoor een signalisatie respons. Enkel wanneer er veel niet opgevouwen eiwit in het ER terecht komt zullen alle BiP eiwitten van die receptors loskomen en de ongevouwen eiwitten stabiliseren. Bijgevolg zijn de receptors vrij en kan de intracellulaire signalisatie van start gaan.

Zie ook hier: klik

En nog iets: gaan alle eiwitten, behalve de eiwitten die een functie hebben in het ER, van het ER naar het golgi apparaat? (dus degene die vastzitten in het membraam, als de oplosbare in het ER zelf?)

Enkel eiwitten die voor secretie bedoeld zijn.

P.S.: ik heb je andere vraag omtrent dyneïnes afgesplitst naar een eigen topic, zie hier.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures