Biomoleculen: mutatie tripeptide

JM20151916

Wanneer binnen het tripeptide 'Arg-Gly-Asp' het aminozuur glycine wordt vervangen door lysine (mutatie), welk effect heeft deze mutatie mogelijk op de structuur van het eiwit? En zou dit ook een effect kunnen hebben op de functie van het eiwit; zo ja, welk?

Zelf had ik al gevonden dat het aminozuur glycine het kleinste is van allemaal en dus een zeer korte zijketen heeft, namelijk waterstof (H). Het heeft bovendien een weinig hydrofiel karakter. Lysine hiertegenover heeft een vrij lange zijketen en wel een hydrofiel karakter.

Jammer genoeg weet ik nog steeds niet welk effect deze mutatie heeft op de structuur en de functie van het eiwit waarin dit tripeptide voorkomt. Iemand een idee?

Alvast bedankt!

Timmoty

Belangrijk bij een dergelijke vraag is om te kijken naar de fysische chemische eigenschappen van de zijketen van de aminozuren. De intra- en extramoleculaire interacties die (in grote lijnen) mogelijk zijn bij eiwit/aminozuren zijn:

(1) Ionische en elektrostatische interacties

(2) Waterstofbruggen

(3) Vanderwaals interacties

(4) Hydrofobe interacties

De interacties tussen de verschillende aminozuren van een eiwit zijn verantwoordelijk voor de conformatie van het eiwit. Deze conformatie staat in direct verband met de functie.

Zelf had ik al gevonden dat het aminozuur glycine het kleinste is van allemaal en dus een zeer korte zijketen heeft, namelijk waterstof (H). Het heeft bovendien een weinig hydrofiel karakter. Lysine hiertegenover heeft een vrij lange zijketen en wel een hydrofiel karakter.

Lysine is een positief geladen polaire aminozuur. Belangrijk om op te merken is dat lysine ook een flink lange hydrofobe keten. Hierdoor zou het mogelijk kunnen zijn dat de hydrofobe keten zich binnen een hydrofoob deel van het eiwit gaat positioneren en het geladen deel aan de buitenkant. Maar dit hoeft natuurlijk niet per se en is afhankelijk van ontzettend veel interacties. Daarnaast zou lysine natuurlijk ook (elektrostatische) interacties kunnen aangaan met negatief geladen aminozuren zoals aspartaat.

Glycine is conformationeel gezien veel flexibeler dan de meeste andere aminozuren. Aangezien het een H heeft in de zijketen ipv een C. Maar welke interacties gaat het wel/niet aan?

Ik heb een aantal potentiële interacties beschreven. Welk type interacties zou je bij verandering in jouw specifieke geval verwachten? Ook kijkende naar Asp/Arg.

Jaffaa

wat je zelf al zegt, glycine is inderdaad het kleinste aminozuur, en is daardoor ook zeer flexibel. door deze flexibiliteit bevinden glycines zich vaak in 'loops' of 'hinges' die heel belangrijk zijn in de uiteindelijke (3d) structuur van het eiwit. als deze dus, door een mutatie, 'veranderen' in een lysine dan kan je je voorstellen dat deze 'loop' of 'hinge' hun structuur verliezen.. en ook de uiteindelijke structuur (of een deel hiervan) van het eiwit verloren gaat. verlies van structuur resulteert ook vaak in verlies of verminderde activiteit.

http://foldit.wikia.com/wiki/Glycine

Wetenschapsforum

Laatste berichten

Nieuwsberichten

Biomoleculen: mutatie tripeptide

Biomoleculen: mutatie tripeptide

Re: Biomoleculen: mutatie tripeptide

Re: Biomoleculen: mutatie tripeptide