Springen naar inhoud

Activatie- en vrije energie in een endergonische reactie


  • Log in om te kunnen reageren

#1


  • Gast

Geplaatst op 08 juni 2004 - 10:49

Als je een curve moet maken waarbij de progressie van de reactie (horizontaal) uitgezet zou moeten worden tegen de vrije energie (verticaal), hoe verlopen de curven dan met een normale, met enzymen en met enzymen en verhoogde temperatuur in een endergonische reactie?

1. Normaal
- Eerst hellend omhoog daarna afgvlakt tot horizontaal.
2. Enzymen
- Steiler dan 1 en loopt eerder horizontaal.
3. Enzymen met verhoging van temperatuur.
- Steiler dan 2 en loopt nog eerder horizontaal

Klopt dit of moet het anders?

Het punt waar de curve horizontaal gaat lopen is eigenlijk de maat voor de activatieenergie.

Dit forum kan gratis blijven vanwege banners als deze. Door te registeren zal de onderstaande banner overigens verdwijnen.

#2


  • Gast

Geplaatst op 08 juni 2004 - 14:54

Volgens mij klopt het wel. Al is het bij een verhoging van de temperatuur wel een beetje tricky, want bij een te hoge temperatuur gaan de enzymen kapot en werken ze niet meer. Dus het hangt er in dat geval van af of het de optimumtemperatuur is of niet.

#3


  • Gast

Geplaatst op 09 juni 2004 - 00:53

Ja dat klopt idd, een te hoge temperatuur leidt ook voor de enzymen, het zijn immers eiwitten, tot denaturatie.

Maar de curven die ik hier heb gekenschetst kloppen dan wel lijkt me.
Met enzymen is er minder vrije energie nodig vanuit een systeem en verloopt de reactie sneller bij een endergonische reactie en de temperatuur (met enzym) zorgt voor een extra boost, zodat de vrije energie hetzelfde blijft als de enzymen, maar een snellere reactieprogressie kan bewerkstelligen.

#4


  • Gast

Geplaatst op 09 juni 2004 - 18:41

Ja, inderdaad. Enzymen versnellen enkel een reactie doordat ze de activeringsenergie verlagen. Verder verandert er niks aan de reactie en de energie e.d.

#5


  • Gast

Geplaatst op 09 juni 2004 - 22:58

Enzymen verlagen de activatie-energie, maar daarbij dus ook het verbruik van de vrije energie die beschikbaar is in een systeem.
Als je bijvoorbeeld koorts hebt dan wordt de temperatuur verhoogd van het lichaam.
Hierbij loopt de reactie van een enzym sneller, maar verlaagt de temperatuur ook het verbruik van de vrije energie of is deze alleen afhankelijk van het enzym.
Vrije energie is immers de totale hoeveelheid energie die beschikbaar is om arbeid te leveren.
Als het enzym op 37 graden werkt dan verlaagt deze tot een bepaald punt de activatie-energie. Voor het gemak nemen we hier het fictief getal 5, wat tevens de maat voor de vrije energie is. Als we nu de temperatuur verhogen tot 40 graden dan verloopt de reactie sneller, maar blijft het getal dan fictief ook 5?

#6


  • Gast

Geplaatst op 10 juni 2004 - 11:38

Laten we even opnieuw beginnen, want er worden nu toch wat dingen doorelkaar gehaald.
De activatie-energie is de energie die tijdelijk nodig is om een reactie over de 'drempel' te helpen, maar die vervolgens ook weer vrijkomt als de reactie verloopt. Dit is in een grafiek te zien als een 'bultje' (zie bijvoorbeeld de grafieken op deze pagina: http://scidiv.bcc.ct...-reac_rate2.htm. Zoek in Google op 'activation energy' en je krijgt er honderden). Daarnaast heb je de energietoestanden van de uitgangsstoffen (de reactanten) en de producten, dus de energie aan het begin en aan het eind van de reactie. Dit kun je inderdaad uitdrukken in de vrije energie die het systeem op zo'n moment bezit. In de grafieken zijn dit de horizontale lijnen aan weeszijden van het 'bultje'. Het verschil in de energie aan het begin en aan het eind is de vrije energie die vrijkomt of juist in het systeem wordt gestoken (als het zoals hier een endotherme/endergonische reactie is). Het enige dat een enzym nu doet is het verlagen van het 'bultje' in de grafiek, dus de (vrije) energie die eventjes nodig is. De totale vrije energie die in de reactie wordt gestoken (of juist vrijkomt) verandert dus niet, want dit hangt enkel af van het verschil tussen begin- en eindpunt van de reactie.
De grafieken die je uiteindelijk moet tekeken verlopen dus toch niet volgens een S-curve, maar op de manier zoals je die kunt vinden op b.v. de vermelde internetsite.
Hopelijk is het zo duidelijker.

#7


  • Gast

Geplaatst op 10 juni 2004 - 19:15

Bas,

Als je de grafiek bekijkt op de pagina
[urlhttp://instruct1.cit.cornell.edu/courses/biog105/pages/demos/unit3/energychanges.html[/url]
dan is de curve van de temperatuursverhoging tesamen met een enzym, dus:
Een lijn die sneller stijgt in het begin, dezelfde bolling heeft als de curve van het enzym met een lagere temperatuur, en vervolgens eerder daalt en waarbij de final state dus verder naar links toeligt.
Ik heb zelf het boek "Biology" van Campbell. Daar staat alles perfect uitgelegt, behalve dat van de endergonische reactie m.b.t. enzymen en temperatuur, vandaar deze vraag.


Machiel

#8


  • Gast

Geplaatst op 10 juni 2004 - 23:02

Ok, nu begrijp ik je vraag iets beter. Het probleem zit hem vooral in temperatuurverhoging in combinatie met enzym. Ik denk dat het toch net wat anders ligt dan jij denkt. De progressie van de reactie, hier op de x-as, geeft geen informatie over de snelheid maar geeft alleen aan in welke fase de reactie zich bevindt. Hierdoor zullen veranderingen in de curve niet in horizontale richting plaatsvinden maar alleen in verticale richting. Dus in termen van vrije energie. Als je de temperatuur verhoogt, zal de vrije energie van zowel reactanten als producten hoger komen te liggen. De activatie-energie (dus de middelste horizontale lijn) zal echter op hetzelfde niveau blijven (het enzym blijft hetzelfde). Dit betekent dat het energieniveau dat overbrugd moet worden (het 'bultje' dus) kleiner wordt t.o.v. het energieniveau van de producten en de reactanten. Het enige verschil tussen de grafiek van de reactie met enzym en de reactie met enzym+temperatuurverhoging is dus dat de 'initial state' en 'final state' in het plaatje beide hoger liggen.

#9


  • Gast

Geplaatst op 11 juni 2004 - 00:47

Nu begint het interessant te worden. Jij zegt dat de x-as niet in termen van snelheid moet worden gedacht, maar in fasen.
Dus van initial state tot final state geeft een sequentie aan van een bepaalde stand c.q. beweging? Welke fasen zijn dit dan als je in deterministisch oogpunt deze progressie gaat bekijken (in concreto)?
Als de temperatuursverhoging, de initial state hoger laat beginnen, bij welke fase komt die lijn dan uit wanneer deze dezelfde hoogte bereikt als de hoogte van de activatie-energie van de enzymcurve in de grafiek. Bereikt deze een fase eerder al dezelfde hoogte als het bultje en hoelang blijft dan de horizontale lijn behouden? Net zo lang als die in de grafiek?
Want als de temperatuur een fase eerder al de activatieenergie bereikt dan betekent dat de x-as wel tijd impliceert. In de grafiek lijkt het net zo dat de curve met enzym eerder de activatie-energie bereikt.

Of moet je het zo bekijken dat de temperatuur in elke fase er voor zorgt dat er meer vrij energie voor de reactanten ter beschikking is, de activatie energie daar niet van afhangt maar dit wordt bepaalt door het enzym, maar daardoor in verhouding minder vrije energie nodig is om de activatie energie (die min of meer vaststaat door het enzym) te bereiken (immers de "initial state" ligt hoger). Het gevolg van een hogere initial state brengt automatisch een hogere vrije energie op bij de final state, echter de netto-verandering blijft gelijk.

Toch wel grappig dat de valkuil er is om automatisch de snelheid in de grafiek op te nemen, wanneer de curve steiler c.q. minder steil wordt hier een snelheidsverandering aan toe te kennen. Zelfs als docent (Lichamelijke Opvoeding en beginnend docent Biologie) raak je hier verstrikt in; des te meer moet je hiermee rekening houden m.b.t. tot leerlingen.

Ik hoop een antwoordt (bevestiging) van je terug te ontvangen.

#10


  • Gast

Geplaatst op 11 juni 2004 - 12:19

De x-as geeft in feite aan in welke fase de reactie zit, ofwel welke gebeurtenis er gaande is. Op de y-as is dan af te lezen welke energietoestand daarbij hoort. Welke gebeurtenissen er precies plaatsvinden hangt af van de reactie(s) die plaatsvind(t)(en). Het eenvoudigst is een reactie waarbij ťťn uitgangsstof wordt omgezet in ťťn product, bijvoorbeeld door het veranderen (verplaatsen) van atoombindingen (zoals een dubbele binding) binnen het molecuul. In zo'n geval krijg je globaal de volgende fases: de uitgangssituatie, de binding van de reactant aan bepaalde functionele groepen van het enzym, de overgangsfase tussen reactant en product (de 'transition state'; het hoogste energienieveau), het ontstaan van het product en uiteindelijk het vrijkomen van het product van het enzym.
De vraag over de temperatuur is toch een erg lastige. Ik heb steeds meer twijfels over hoe de grafiek verandert bij een temperatuurstijging. Misschien is het wel niet mogelijk om het effect in zo'n grafiek weer te geven, maar heb je daar een ander soort grafiek voor nodig. Het zou best kunnen dat alleen de waarden op de y-as veranderen, maar niet het verloop van de grafiek zelf. Als de activatie-energie op hetzelfde niveau zou blijven terwijl de rest stijgt kom je immers onherroepelijk in de problemen als de 'initial' en 'final state' daar bovenuit komen te stijgen.
Ik moet het hier vooralsnog bij laten, het is een erg goede vraag en het antwoord is blijkbaar toch weer complexer dan het in eerste instantie lijkt. Mocht je een definitief antwoord vinden dan ben ik daar wel benieuwd naar.
Succes verder.

#11


  • Gast

Geplaatst op 11 juni 2004 - 22:41

Als de initial state hoger ligt dan de activation-energie, dan moet er vanaf de initail state een exergonische reactie plaats naar de activation-energie toe. Wellicht zijn deze reacties niet mogelijk, omdat de moleculen opdat moment te hard bewegen en geen bidingen kunnen aangaan, omdat die bewegingsenergie meer kracht heeft dan de binding die op dat moment de overhand wil gaan spelen. Immers je kunt ook verbindingen verbreken door de temperatuur heel hoog te maken, waardoor stoffen zich gaan separeren.

#12

Steabert

    Steabert


  • >250 berichten
  • 255 berichten
  • Ervaren gebruiker

Geplaatst op 12 juni 2004 - 06:48

ik denk dat hier serieuze verwarring is ivm de energieŽn.
endergonisch dat is een positieve gibbs-vrije-energie verandering, de
diagramma's waar de activatie-energie en dergelijke uitgezet wordt, dat
is de enthalpie verandering.

#13


  • Gast

Geplaatst op 12 juni 2004 - 21:58

Of je het nou in Gibbs-energie of in enthalpie uitzet maakt in dit geval weinig uit denk ik.
Maar er klopt in elk geval nog iets niet, want om van een initial state via een lagere activatie-energie naar een weer hogere final state te komen zou nogal onlogisch zijn. Het gaat immers niet altijd om reacties waarbij twee moleculen met elkaar reageren.





0 gebruiker(s) lezen dit onderwerp

0 leden, 0 bezoekers, 0 anonieme gebruikers

Ook adverteren op onze website? Lees hier meer!

Gesponsorde vacatures

Vacatures