Fight-or-flight en pfk-1

Moderator: ArcherBarry

Reageer
Berichten: 8.614

Fight-or-flight en pfk-1

Tijdens de fight-or-flight-response zullen de catecholamines adrenaline en noradrenaline een groot aantal biochemische pathways beïnvloeden in verschillende organen. Zo zal de glycolyse in de lever dalen en in de spieren stijgen.

In mijn cursus staat dat zowel de daling in de lever als de stijging in de spieren te wijten is aan regeling van het enzym fosfofructokinase-1 (PFK-1). Verder staat er bij dat deze regeling in beide gevallen indirect verloopt via de fosforylatie van een tandemenzym, bestaande uit fosfofructokinase-2 (PFK-2) en fructose-2,6-bifosfatase (F-2,6-BPase). Op ons jaarforum vroeg iemand hoe het mogelijk is dat eenzelfde mechanisme voor een tegengesteld effect zorgt in twee verschillende organen. Ik antwoordde daarop met:
[...]

In de lever fosforyleert het proteïnekinase A het tandemenzym, dat op haar beurt PFK-1 beïnvloedt via F-2,6-BP.

In de spieren fosforyleert het proteïnekinase A het glycogeenfosforylase, dat de glycogenolyse in gang zet en daarop de glycolyse. Hier wordt PFK-1 beïnvloed door AMP, afkomstig van de spierwerking.

Bij beide processen komt dus PFK-1 kijken, maar in de spieren is dat pas later.

Bij beide processen komt dus ook proteïnekinase A kijken, maar er wordt telkens een ander enzym gefosforyleerd.
Daarop merkte een andere medestudente het volgende op:
Even kijken of ik het goed begrijp: In de lever wordt PFK-1 geinhibeerd door het gefosforyleerde tandemenzym (fosforylatie door PKA ) en in de spier wordt PFK-1 dan geactiveerd, indirect door PKA dat glycogeenfosforylase fosforyleert en hierdoor de glycogenolyse en later ook de glycolyse activeert ?

Dan staat er toch een fout op die slide GM/5? (slide waarop de informatie stond die aan de grondslag van het probleem ligt) want daar zeggen ze dat PFK-1 zowel in de lever en de spier beïnvloed wordt door het tandemenzym, maar in de spier is dit dan toch niet het geval ?
Ik stel me nu twee vragen. (a) Is de uitleg die ik aanvankelijk gaf correct en (b) heeft mijn klasgenote gelijk als ze zegt dat er bijgevolg een fout staat in de cursus?

Voor de goede orde citeer ik de cursus letterlijk:
Lever: daling van de glycolyse / verantwoordelijk enzym: PFK-1*

Spier: stijging van de glycolyse / verantwoordelijk enzym: PFK-1*

* indirect via fosforylatie PFK2 / fructose 2,6 bifosfatase
Alvast bedankt!
Geloof niet alles wat je leest.


Heb jij verstand van PHP? Word Technicus en help mee om Wetenschapsforum nog beter te maken!

Gebruikersavatar
Berichten: 8.557

Re: Fight-or-flight en pfk-1

****, zojuist m'n hele betoog verloren doordat ik een verkeerd tabblad sloot. (misschien toch maar chrome een keer proberen)

Nog een keertje opnieuw...

Je kan veel van alle biochemische routes en metabolismes terug vinden via www.genome.jp daar zal ik ook constant naar blijven linken in dit bericht.

PFK-1 heeft 3 isoformen, specifiek voor de lever, spieren en bloedplaatjes. Het heeft EC nummer 2.7.1.11 en staat weergegeven in dit schema

Afbeelding

EC 2.7.1.105 oftewel 6-phosphofructo-2-kinase

is betrokken in de fructose en mannose metabolisme.

Afbeelding

EC 3.1.3.46 oftewel fructose-2,6-bisphosphate 2-phosphatase is ook betrokken in de fructose en mannose pathway. Echter met een ander effect

Afbeelding

Hier zie je dus dat EC 2.7.1.105 en EC 3.1.3.46 een tegenover gesteld effect hebben op de producten D-Fructose 2,6-bisphosphate en [url=http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?C05345]beta-D-Fructose 6-phosphate.

Deze twee enzymen (kan je ook in de literatuur terug vinden) kom je altijd samen tegen in een pull-down. Ze zijn dus aan elkaar gebonden (zoals je eerder zei het tendemenzym).

Protein Kinase A (PKA oftewel [url=http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:2.7.11.11[/url]) is een cAMP afhankelijke phosphotransferase. PKA kan zin phosphotransferase activiteit uit laten werken op *wetenschappelijke term voor een shitload* aan enzymen.
cAMP is required to activate this enzyme. The inactive holoenzyme of cAMP-dependent protein kinase is a tetramer composed of two regulatory ® and two catalytic © subunits. cAMP causes the dissociation of the inactive holoenzyme into a dimer of regulatory subunits bound to four cAMP molecules and two free monomeric catalytic subunits [i.e. R2C2 + 4 cAMP = R2(cAMP)4 + 2 C].
Zoals in veel gevallen is het specifieke target van PKA dus afhankelijk van een aantal enzymen/sub-units. Dit kunnen bijvoorbeeld ook binding partners van het target eiwit zijn die de target site blokkeren door sterische hindering
"Meep meep meep." Beaker

Reageer