Biochemie, opvouwen van eiwitten

rezer

Ik heb weer een vraag (sorry voor de vragen, ik heb volgende week herkansingen dus ik ben druk aan het studeren, als ik weer tijd heb ga ik ook proberen om vragen te beantwoorden van andere mensen:))

Nu heb ik een vraag over het opvouwen van een eiwit, de vraag is als volgt:

Bij het opvouwen van een eiwit is het van groot belang dat in het inwendige van het eiwit de atomen van de aminozuurzijketens erg dicht op elkaar worden gepakt. Leg uit waarom dit belangrijk is voor de stabiliteit, en betrek in de uitleg de ongevouwen toestand van het eiwit in water.

nu heeft wiki dit te zeggen:

Folded proteins usually have a hydrophobic core in which side chain packing stabilizes the folded state, and charged or polar side chains occupy the solvent-exposed surface where they interact with surrounding water. Minimizing the number of hydrophobic side-chains exposed to water is an important driving force behind the folding process. Formation of intramolecular hydrogen bonds provides another important contribution to protein stability. The strength of hydrogen bonds depends on their environment, thus H-bonds enveloped in a hydrophobic core contribute more than H-bonds exposed to the aqueous environment to the stability of the native state.

Dus als een eiwit in ongevouwen toestand in het water zit gaan de hydrofobe aminozuren als het waren clusteren, en gaan onderling waterstofbruggen aan. Maar waarom zijn de waterstofbruggen van de hydrofobe "kern" sterker dan de waterstofbruggen die gevormd worden door de hydrofiele aminozuren en waarom is dit een belangrijke driving force? (kan even geen nederlandse vertaling voor verzinnen)

Marko

Dus als een eiwit in ongevouwen toestand in het water zit gaan de hydrofobe aminozuren als het waren clusteren, en gaan onderling waterstofbruggen aan.

Dat staat er niet. Er staat dat intramoleculaire waterstofbruggen ook een belangrijke bijdrage aan de stabiliteit leveren. Maar niet dat deze afkomstig zijn van hydrofobe aminozuren. Dat kan ook niet; hydrofobe aminozuren hebben geen waterstofbrug-donerende of -accepterende groepen. Daarvoor moet je op zoek gaan naar aminozuren met een -COOH, -NH₂ of -OH groep.

Maar waarom zijn de waterstofbruggen van de hydrofobe "kern" sterker dan de waterstofbruggen die gevormd worden door de hydrofiele aminozuren en waarom is dit een belangrijke driving force? (kan even geen nederlandse vertaling voor verzinnen)

De waterstofbruggen worden per definitie gevormd door hydrofiele aminozuren. Wat er staat is dat de sterkte van de waterstofbrug afhankelijk is van de omgeving. Dat betreft dus niet het aminozuur zelf; de omgeving wordt gevormd door de aminozuren die ruimtelijk gezien in de buurt van de waterstofbrug zitten.

Nu moet je zelf eens afvragen waarom een waterstofbrug stabieler/sterker zou zijn in een hydrofobe (apolaire) omgeving dan in een waterige omgeving. Wat kan een waterige omgeving (dus een hoop watermoleculen) wel, wat een apolaire omgeving niet kan?

rezer

Dus volgens mij is het antwoord dan iets als volgt:

Bij een ongevouwe eiwit worden de hydrofobe aminozuren naar binnen gedrukt en zullen samen gaan clusteren. De hydrofiele aminozuren die er tussen zitten zullen met elkaar waterstofbruggen gaan vormen. Deze zijn stabieler omdat ze alleen met elkaar kunnen binden en niet met hun omgeving omdat deze a-polaire is.

Mrtn

Bij het opvouwen van een eiwit is het van groot belang dat in het inwendige van het eiwit de atomen van de aminozuurzijketens erg dicht op elkaar worden gepakt. Leg uit waarom dit belangrijk is voor de stabiliteit, en betrek in de uitleg de ongevouwen toestand van het eiwit in water.

Je kan met de vraagstelling best een hoop kanten op maar eigenlijk is het antwoord vrij simpel denk ik: als de afstand tussen de betreffende zijkentens te groot blijft, worden er geen stabiliserende bindingen gevormd (zoals H-bruggen en disulfidebruggen).

Wat betreft de ongevouwen toestand in water, die bestaat eigenlijk niet echt want een 'ongevouwen' eiwit heeft al allerlei vormen (random coil). Hydrofobe aminozuren zoeken elkaar toch wel op in water, zonder dat het eiwit actief gevouwen hoeft te worden.

Marko

Mrtn schreef:Je kan met de vraagstelling best een hoop kanten op maar eigenlijk is het antwoord vrij simpel denk ik: als de afstand tussen de betreffende zijkentens te groot blijft, worden er geen stabiliserende bindingen gevormd (zoals H-bruggen en disulfidebruggen).

Wat betreft de ongevouwen toestand in water, die bestaat eigenlijk niet echt want een 'ongevouwen' eiwit heeft al allerlei vormen (random coil). Hydrofobe aminozuren zoeken elkaar toch wel op in water, zonder dat het eiwit actief gevouwen hoeft te worden.

Je kunt met de vraagstelling inderdaad allerlei kanten op, maar ik denk dat Mrtn met het door mij vet gemaakte zinnetje de spijker op zijn kop slaat. Een ongevouwen eiwit heeft allerlei vormen omdat de keten alle vrijheid heeft om te bewegen. Stel dat de keten(fragmenten) in de gevouwen toestand niet dicht opeen gepakt zouden zitten, wat heeft dat voor gevolgen voor de bewegingsvrijheid? En wat betekent dit voor de stabiliteit van de gevouwen structuur?

Wetenschapsforum

Laatste berichten

Nieuwsberichten

Biochemie, opvouwen van eiwitten

Biochemie, opvouwen van eiwitten

Re: Biochemie, opvouwen van eiwitten

Re: Biochemie, opvouwen van eiwitten

Re: Biochemie, opvouwen van eiwitten

Re: Biochemie, opvouwen van eiwitten