Enzymkinetiek

Moderator: ArcherBarry

Reageer

Bericht 26-07-'05, 15:54

stef.

Berichten: 152

Enzymkinetiek

Hallo iedereen!

Ik heb een paar (misschien wel erg stomme ) vraagjes die te maken hebben met enzymen:
  1. Hoe kan je zien of je met een enzyme te maken hebt? Vroeger heb ik altijd geleerd dat enzymes die stoffen waren waarvan de naam eindigt met -ase, maar nu blijken andere stoffen zonder die uitgang ook enzymen te zijn (bv trypsine) en ik raak er niet goed meer aan uit.
  2. Ik vraag me ook af of de michaelies menten theorie ook geldt voor een aflopende reactie of geldt dit enkel bij evenwichtsreacties?
  3. Bij toevoeging van een inhibitor kan Km veranderen naargelang het soort inhibitor dat gebruikt wordt, maar ik vroeg me af of door toevoeging van een inhibitor ook Vmax kan wijzigen. Waarvan hangt de maximale reactiesnelheid eigenlijk af? Vroeger dacht ik dat dit enkel afging van de enzymconcentratie, maar ik twijfel hier nogal sterk aan.
Ik hoop dat iemand me kan helpen. Alvast bedankt!

groetjes

stef.

Jorim: Even en helder lezende opsommming van gemaakt :)
Omhoog

Bericht 26-07-'05, 19:01

biochemiefreak

Gebruikersavatar
Berichten: 2.330

Re: Enzymkinetiek

1. informatie over enzymen in het algemeen genoeg te vinden.

zie hier...

2. MM kan je altijd bij een enzym reactie gebruiken alleen is het aflopend door de beperking aan enzym of substraat. Er is dan zelfs nog evenwicht maar die is dan super klein.

zie hier MM berekeningen

3. De maximale reactie snelheid heeft te maken met hoeveel substraat maximaal door het enzym kan worden omgezet. Dus heb je veel remmers zal je Vmax lager komen te liggen omdat de enzymen worden geremd en daardoor minder snel alles kan remmen. De Vmax heeft natuurlijk met de enzymconcentratie te maken maar ook met extrene factoren zoals bijvoorbeeld temperatuur of pH die invloed kan hebben op de enzymen en natuurlijk de remmers.

MvG Ron
Omhoog

Bericht 27-07-'05, 12:24

sdekivit

Berichten: 704

Re: Enzymkinetiek

biochemiefreak schreef: 1. informatie over enzymen in het algemeen genoeg te vinden.

zie hier...

2. MM kan je altijd bij een enzym reactie gebruiken alleen is het aflopend door de beperking aan enzym of substraat. Er is dan zelfs nog evenwicht maar die is dan super klein.

zie hier MM berekeningen

3. De maximale reactie snelheid heeft te maken met hoeveel substraat maximaal door het enzym kan worden omgezet. Dus heb je veel remmers zal je Vmax lager komen te liggen omdat de enzymen worden geremd en daardoor minder snel alles kan remmen. De Vmax heeft natuurlijk met de enzymconcentratie te maken maar ook met extrene factoren zoals bijvoorbeeld temperatuur of pH die invloed kan hebben op de enzymen en natuurlijk de remmers.

MvG Ron
Als veel remmers hebt, hoeft dat niet perse te betekenen dat VMax lager komt te liggen. VMax komt alleen lager te liggen bij een niet-competitieve remmer, omdat hierdoor enzymen van conformatie veranderen en je dus enzymen weghaalt uit de oplossing. Bij een competitieve remmer zal VMax gelijk blijven alleen wordt deze later bereikt. Deze remming kan worden opgeheven door een overmaat substraat toe te voegen, waardoor de kans dat substraat aan enzym bindt veel groter is dan de kans dat een remmer bindt.
Omhoog

Bericht 08-12-'06, 08:47

Verdana

Berichten: 6

Re: Enzymkinetiek

Is het ook mogelijke dat een inhibitor zowel competitief als niet-competitief werkt bij een enzym, zodat Km stijgt en Vmas zal dalen op hetzelfde moment?
Omhoog

Bericht 14-04-'07, 17:47

sanb88

Berichten: 17

Re: Enzymkinetiek

Ja dat is gemengde inhibitie
Omhoog
Reageer

Terug naar “Moleculaire biologie en biochemie”