Laatst heb ik in een practicum glycine en lysine getitreerd. Een vraag bij het verslag was verklaren waarom poly-L-glutamaat een α-helix vormt bij een lage pH en random wordt bij pH 5. Helaas heb ik hierover nergens iets gevonden. Kan iemand mij hierbij op weg helpen?
hallo, ik ben de labopartner van Blx. bij glutamaat bij lage pH zijn er 2 COOH groepen en is glutamaat positief netto geladen, bij pH 5 is het in zijn zwitterion toestand, heeft het maar 1 carboxylgroep en is het dus neutraal geladen, denk ik
Bij pH 5 schuift het evenwicht inderdaad naar negatief geladen glutamaat omdat de carboxyl-groep van de zijgroep een pKa heeft van rond de 4.
Dit verklaart nog niet waarom polyglutamaat alleen alpha-helices vormt bij lage pH. Aangezien alpha-helices ontstaan doordat amino-groepen en carboxylgroepen van het het eiwitskelet waterstofbruggen vormen, is er geen directe verklaring. Men neemt anno 2011 aan dat de secundaire structuur van polyglutamaat verstoord wordt bij hoge pH doordat naast elkaar gelegen negatief geladen monomeren elkaar afstoten.
