Laatste berichten
-
11:33
do-re-mi-fa-so vliegtuigen
-
11:32
[scheikunde] Kan chloorgas de geleiding van elektriciteit belemmeren? 6
-
11:31
geen minkowski-ruimte toch? Doe ik dit nou fout? 14
-
10:42
projectiel 8
-
10:37
Verschil tussen deze 2 vragen 5
-
09:48
Schroefdraad berekening 4
-
09:25
[scheikunde] berekeningen labo vitamine c bepaling 1
-
19:29
[wiskunde] rode en witte ballen verdelen 8
-
17:23
Rotatie van het heelal 41
-
12:15
Weerfrustratie 5
-
11:55
Muntje opgooien 14
-
21 apr
Reactiviteit silyl enol ethers 1
-
21 apr
Criterium voor vochtretentie
-
21 apr
speciale rel. theorie 5
-
21 apr
Vogels in de stad zijn goede klussers
-
21 apr
Ervaringen met "herontdekkingen" 15
-
20 apr
Herleiden afmetingen vanaf een foto 19
-
20 apr
Stank rotte eieren uit de warmwaterboiler 11
-
20 apr
Nut warmtepomp 18
-
20 apr
Airco bevriezings kans berekenen. 17
Nieuwsberichten
-
04 mar
Een nieuw soort magnetisme: altermagnetisme
-
31 okt
AI kan via stem diabetes vaststellen 11
-
21 okt
Einstein krijgt wéér gelijk 45
-
07 feb
witter dan wit 20
-
19 jun
irrigatie en de aardas
[scheikunde] mutatie aminozuur in tripeptide
Moderators: ArcherBarry, Fuzzwood
-
- Berichten: 15
mutatie aminozuur in tripeptide
Hallo,
Het betreft volgend probleem: We moesten een tripeptide arg-gly-asp tekenen. Vervolgens gaat gly muteren naar lys (dit moest eveneens getekend worden). dan was de vraag: Stel dat dit tripeptide een onderdeel is van een eiwit. wat is het mogelijke effect van de mutatie op de structuur van dit eiwit? en zou dit mogelijk een effect kunnen hebben op de functie? wees zo volledig mogelijk.
mijn redenering:
glycine kleinste van alle az, zeer kleine zijketen, weinig hydrofiel karakter.
lysine zeer lange zijketen (gaat zorgen dat er een verminderende reactiviteit is door deze lange koolstofketen?), hydrofiel karakter, bevat 2 aminogroepen (?).
Kan iemand mij hierbij helpen... ik heb geen idee hoe ik dit doe het enige antwoord dat ik vind is verminderde reactiviteit en weet zelfs niet of dit klopt...
dank bij voorbaat
-
- Berichten: 3.963
Re: mutatie aminozuur in tripeptide
Toch heb je het goed opgelost hoor 
.
Het enige wat je misschien niet kan zeggen is dat deze mutatie sowieso aanleiding geeft tot een verminderde activiteit. Het kan goed gebeuren dat door deze extra positieve lading (lysine) het enzym een substraat juist beter gaat omzetten. Meestal zal dit niet het geval zijn, maar a priori kan je dat niet weten.
.Het enige wat je misschien niet kan zeggen is dat deze mutatie sowieso aanleiding geeft tot een verminderde activiteit. Het kan goed gebeuren dat door deze extra positieve lading (lysine) het enzym een substraat juist beter gaat omzetten. Meestal zal dit niet het geval zijn, maar a priori kan je dat niet weten.
"Success is the ability to go from one failure to another with no loss of enthusiasm" - Winston Churchill
-
- Berichten: 2.953
Re: mutatie aminozuur in tripeptide
Met de nodige voorzichtigheid kun je nog wat uitspraken over het effect van de mutatie op de structuur van het eiwit. Je moet dan denken aan de voorkeuren die de betreffende aminozuren voor alfa-helixen, beta-sheets of bochten hebben. Het betreffende aminozuur moet dan natuurlijk wel op een plek zitten waar deze struktuurelementen voorkomen/gevormd kunnen worden.
-
- Berichten: 15
Re: mutatie aminozuur in tripeptide
Ik heb nog eens gevraagd aan prof of het correct was voor het indienen. Mijn antwoord was correct maar nog niet volledig... Volgens haar tip moest ik kijken naar de zijketen van lysine specifieker de aminegroep. En volgens bovenstaand tekening van het gemuteerde tripeptide verliest lysine 1proton (NH3+ -> NH2) en dus zijn positief geladen zijketen. Maar welk gevolg het heeft weet ik niet... iemand enig idee? want ik heb geen idee wat deze proton transfer teweeg brengt en ben zeker dat het dit was wat mijn prof bedoelde...
ps: alvast bedankt voor de vorige reacties
