Als ik het goed begrijp ligt heem in de hydrofobe kloof van myoblobine. Aan het Fe2+ zal his63 binden via zuurstof.
Zal hierdoor Fe2+ veranderen in Fe3+? (wat is juist de oxy en deoxy-heem vorm?)
Of gaat dit gebeuren wanneer zuurstof terug afgesplitst wordt (elektronen overdracht van Fe naar O)?
Laatste berichten
-
20:18
Rood laserlicht 1
-
20:09
Bruine vlekken op treinaanwijzerbord 2
-
15:28
Vraag 2009 Juli Vraag 5 5
-
12:51
positie 2
-
10:44
Schroefdraad berekening 8
-
00:15
[scheikunde] Kan chloorgas de geleiding van elektriciteit belemmeren? 9
-
21:15
Weerfrustratie 9
-
23 apr
geen minkowski-ruimte toch? Doe ik dit nou fout? 15
-
23 apr
do-re-mi-fa-so vliegtuigen 7
-
23 apr
Kunnen quantum Zonnecellen 190% quantum efficiënt zijn 3
-
23 apr
De Euro Nederlandse 100 qubit computer komt eraan
-
23 apr
projectiel 8
-
23 apr
Verschil tussen deze 2 vragen 5
-
23 apr
[scheikunde] berekeningen labo vitamine c bepaling 1
-
22 apr
[wiskunde] rode en witte ballen verdelen 8
-
22 apr
Rotatie van het heelal 41
-
22 apr
Muntje opgooien 14
-
21 apr
Reactiviteit silyl enol ethers 1
-
21 apr
Criterium voor vochtretentie
-
21 apr
speciale rel. theorie 5
Nieuwsberichten
-
04 mar
Een nieuw soort magnetisme: altermagnetisme
-
31 okt
AI kan via stem diabetes vaststellen 11
-
21 okt
Einstein krijgt wéér gelijk 45
-
07 feb
witter dan wit 20
-
19 jun
irrigatie en de aardas
[biologie] Heem (myo en hemoglobine)
Moderators: ArcherBarry, Fuzzwood
-
- Berichten: 196
Re: Heem (myo en hemoglobine)
Oxymyoglobine is zuurstofgebonden myoglobine. Deoxymyglobine is myoglobine zonder gebonden zuurstof.
Oxidatie van myoglobine tot methmyoglobine (Fe3+) gaat vrij makkelijk en staat onder invloed van de aanwezigheid van zuurstof. Door Fe3+ is het niet meer functioneel bij zuurstofbinding/opslag. Je zult bij gezonde personen alleen niet veel methmyoglobine aantreffen, omdat juist lage zuurstofspanning oxidatie bevordert (als ik het me goed herinner). Daarnaast kan methmyoglobine snel weer enzymatisch gereduceerd worden tot zijn functionele vorm.
Bedoel je dit?
Oxidatie van myoglobine tot methmyoglobine (Fe3+) gaat vrij makkelijk en staat onder invloed van de aanwezigheid van zuurstof. Door Fe3+ is het niet meer functioneel bij zuurstofbinding/opslag. Je zult bij gezonde personen alleen niet veel methmyoglobine aantreffen, omdat juist lage zuurstofspanning oxidatie bevordert (als ik het me goed herinner). Daarnaast kan methmyoglobine snel weer enzymatisch gereduceerd worden tot zijn functionele vorm.
Bedoel je dit?
