Dag allemaal
Ik heb twee vragen in mijn cursus biochemie die ik niet opgelost krijg.
Vraag 1: Verklaar waarom thermische denaturatie van hexokinase wordt vertraagd in de aanwezigheid van één van haar substraten.
(Ik begrijp dat de enzymatische activiteit naar beneden gaat als de temperatuur groter wordt dan T optimaal. En dat dat met een denaturatiesnelheid gebeurt maar ik begrijp niet hoe dat substraat dat doet verlagen.)
Vraag 2: Carboxypeptidase is opgebouwd uit 1 polypeptideketen van 307 aminozuren. De optimale pH is ongeveer 9. De twee functionele groepen van haar katalytisch centrum worden geleverd door arginine (nr 145) en glutaminezuur (270). +++ Verklaar waarom de 2 aminozuren, ondanks dat ze zo ver van elkaar liggen, toch samen instaan voor het functioneren van het actief centrum, dus het omvormen van gebonden substraat naar product. +++ Welke vorm hebben de R-groepen van arg en glu in het enzym bij pH = 2? Zou deze invloed hebben op de werking van het katalytisch centrum, verklaar je antwoord.
Ik heb het volgende al kunnen halen uit de opgave maar verder niets:
Bij pH 9 in de R groep van arg positief geladen en die van glu negatief geladen
De carboxy uiteinde van het substraat is ook negatief geladen
Bij pH 2 is arg positief geladen en glu is neutraal
Kan iemand dit nog aanvullen of suggesties geven?
Alvast bedankt!
Groetjes Valerio
Laatste berichten
-
23:25
2013 – Augustus Vraag 3
-
23:07
Rood laserlicht 2
-
23:04
Bruine vlekken op treinaanwijzerbord 5
-
15:28
Vraag 2009 Juli Vraag 5 5
-
12:51
positie 2
-
10:44
Schroefdraad berekening 8
-
24 apr
[scheikunde] Kan chloorgas de geleiding van elektriciteit belemmeren? 9
-
23 apr
Weerfrustratie 9
-
23 apr
geen minkowski-ruimte toch? Doe ik dit nou fout? 15
-
23 apr
do-re-mi-fa-so vliegtuigen 7
-
23 apr
Kunnen quantum Zonnecellen 190% quantum efficiënt zijn 3
-
23 apr
De Euro Nederlandse 100 qubit computer komt eraan
-
23 apr
projectiel 8
-
23 apr
Verschil tussen deze 2 vragen 5
-
23 apr
[scheikunde] berekeningen labo vitamine c bepaling 1
-
22 apr
[wiskunde] rode en witte ballen verdelen 8
-
22 apr
Rotatie van het heelal 41
-
22 apr
Muntje opgooien 14
-
21 apr
Reactiviteit silyl enol ethers 1
-
21 apr
Criterium voor vochtretentie
Nieuwsberichten
-
04 mar
Een nieuw soort magnetisme: altermagnetisme
-
31 okt
AI kan via stem diabetes vaststellen 11
-
21 okt
Einstein krijgt wéér gelijk 45
-
07 feb
witter dan wit 20
-
19 jun
irrigatie en de aardas
[scheikunde] Enzymen biochemie
Moderators: ArcherBarry, Fuzzwood
-
- Moderator
- Berichten: 51.270
Re: Enzymen biochemie
Opmerking moderator
Iemand die hier een handje kan toesteken?
ALS WIJ JE GEHOLPEN HEBBEN...
help ons dan eiwitten vouwen, en help mee ziekten als kanker en zo te bestrijden in de vrije tijd van je chip...
http://www.wetenscha...showtopic=59270
help ons dan eiwitten vouwen, en help mee ziekten als kanker en zo te bestrijden in de vrije tijd van je chip...
http://www.wetenscha...showtopic=59270
-
- Moderator
- Berichten: 5.238
Re: Enzymen biochemie
Opmerking moderator
is er iemand die hier kan helpen?
Niet geschoten is altijd mis, en te snel schieten vaak ook.
Ik ben intelligent want ik weet dat ik niks weet. Socrates
Ik ben intelligent want ik weet dat ik niks weet. Socrates
-
- Berichten: 383
Re: Enzymen biochemie
Hey Valerio, heb je het zelf al gevonden want ik hoor niks meer?
-
- Berichten: 421
Re: Enzymen biochemie
Sorry voor het late antwoord, ik was uit het oog verloren dat ik hier iets gepost had.
Ja hier ben ik mee bekend.
Daaf schreef: Voor vraag 1: ken je dit?
E + S <-----> ES -----> E + P
Ja hier ben ik mee bekend.
-
- Berichten: 383
Re: Enzymen biochemie
Vanuit de vraag kunnen we al meteen een hypothese opstellen: "Vermits hexokinase minder vatbaar is voor thermische denaturatie in aanwezigheid van zijn substraat (en dit is wel degelijk experimenteel bewezen), dan moet de binding met het substraat een stabielere molecule vormen.
Hexokinase heeft een grote affiniteit voor zijn substraat en dus een lage Km en gaat dus zeer snel binden met het substraat (b.v. D-glucose)
Stel, dit is hexokinase: ovo (links en rechts de o, het enzyme, met daartussen een diepe inkeping, de v, de active-site waarin het substraat past)
Ok! hier komt het substraat erbij: osubstraato - zie je het verschil voor de plaatsen waarop de warmte kan inwerken en het enzym ontvouwen?
Hexokinase heeft een grote affiniteit voor zijn substraat en dus een lage Km en gaat dus zeer snel binden met het substraat (b.v. D-glucose)
Stel, dit is hexokinase: ovo (links en rechts de o, het enzyme, met daartussen een diepe inkeping, de v, de active-site waarin het substraat past)
Ok! hier komt het substraat erbij: osubstraato - zie je het verschil voor de plaatsen waarop de warmte kan inwerken en het enzym ontvouwen?
-
- Berichten: 421
Re: Enzymen biochemie
Ja de active site in bezet door het substraat. Die binding tussen active site en substraat vormt iets stabielers dus je moet meer energie er in duwen om het terug los te krijgen?
-
- Berichten: 383
Re: Enzymen biochemie
Dat klopt: ES is stabieler dan E (dat staat eigenlijk gewoon in de opgave) dus de grondtoestand van ES heeft een lager energieniveau dan E en dus is de energiebarrière voor ES hoger.
Ook: Een enzym wordt gedenatureerd in 2 stappen: 1) Naar een inactieve ontvouwde toestand die omkeerbaar is en vervolgens (ik dacht een picoseconde later) 2) Naar een ontvouwde en verharde toestand die onomkeerbaar is en het enzym inactief maakt. Als ES een stabiele(re) molecule is, dan volgt: hoe meer S aanwezig, hoe meer ES mogelijk is en hoe minder vrije E er telkens over is om naar stappen 1 en 2 te gaan. Er is dus altijd meer vertraging van de denaturatie in aanwezigheid van S.
Ik heb hier ooit een proef mee gedaan (met gist) en ik herinner me dat de binding van hexokinase B met D-glucose anergisch is vanwege 0 enthalpie maar ik denk dat het hier om een "gedachten-experiment" gaat want anders zou je wel meer info gekregen hebben?
Merk op dat de binding van hexokinase aan zijn substraat (dus ES) het actieve/bereikbare oppervlak van het vrije E met de omgeving aanzienlijk verkleint, vandaar die ovo en osubstraato; substraat "vult de v op".
Vraag2a: Arg(145) en Glu(270) staan (125) van elkaar af in de lineaire alfa-helix, hoe komt het dan dat ze in het enzym zo veel dichter bij elkaar staan dat ze kunnen interacteren?
Ook: Een enzym wordt gedenatureerd in 2 stappen: 1) Naar een inactieve ontvouwde toestand die omkeerbaar is en vervolgens (ik dacht een picoseconde later) 2) Naar een ontvouwde en verharde toestand die onomkeerbaar is en het enzym inactief maakt. Als ES een stabiele(re) molecule is, dan volgt: hoe meer S aanwezig, hoe meer ES mogelijk is en hoe minder vrije E er telkens over is om naar stappen 1 en 2 te gaan. Er is dus altijd meer vertraging van de denaturatie in aanwezigheid van S.
Ik heb hier ooit een proef mee gedaan (met gist) en ik herinner me dat de binding van hexokinase B met D-glucose anergisch is vanwege 0 enthalpie maar ik denk dat het hier om een "gedachten-experiment" gaat want anders zou je wel meer info gekregen hebben?
Merk op dat de binding van hexokinase aan zijn substraat (dus ES) het actieve/bereikbare oppervlak van het vrije E met de omgeving aanzienlijk verkleint, vandaar die ovo en osubstraato; substraat "vult de v op".
Vraag2a: Arg(145) en Glu(270) staan (125) van elkaar af in de lineaire alfa-helix, hoe komt het dan dat ze in het enzym zo veel dichter bij elkaar staan dat ze kunnen interacteren?
